hygiena produkce mléka - Veterinární a farmaceutická univerzita Brno
hygiena produkce mléka - Veterinární a farmaceutická univerzita Brno
hygiena produkce mléka - Veterinární a farmaceutická univerzita Brno
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
κ-kaseiny (κ-CN)<br />
Primární struktura hlavní složky je tvořena 169 zbytky aminokyselin o molekulové hmotnosti<br />
19,007 kDa. Kappa-kasein podmiňuje stabilitu kaseinového komplexu. Kappa-kasein<br />
je jedinou kaseinovou frakcí, která v molekule obsahuje sacharidovou složku: kyselinu N-<br />
acetyl-neuraminovou, D-galaktopyranosu a N-acetyl-D-galaktosamin. Sacharidy jsou<br />
na protein vázány glykosidovou vazbou prostřednictvím N-acetyl-D-galaktosaminu. Kappakasein<br />
je také jedinou frakcí kaseinu, která obsahuje sirné aminokyseliny (cystein<br />
a methionin), a jako jediná kaseinová frakce se nesráží v přítomnosti vápenatých iontů. Byly<br />
popsány polymorfní genetické varianty A, B, C, E, F 8 , F I , G S , G S , H, I a J. Na rozdíl<br />
od ostatních kaseinových frakcí není schopen vázat vápník (obsahuje pouze 1 fosfoserinový<br />
zbytek). Kappa-kasein má dobrou rozpustnost. Vazba κ-kaseinu se rozruší působením syřidla<br />
(chymozin), κ-kasein rozpadá na para-κ-kasein a na rozpustný glykomakropeptid a ztrácí tím<br />
svou ochrannou roli v kaseinové micele.<br />
3.2.3 Syrovátkové bílkoviny<br />
Po vysrážení kaseinu z <strong>mléka</strong> při pH 4,6 zůstává v mléčném séru přibližně 0,6 % hm.<br />
bílkovin, které se nazývají syrovátkové bílkoviny a tvoří přibližně 17-20 % z celkového<br />
množství bílkovin v mléce. Vyšší nutriční hodnota syrovátkových bílkovin je dána vysokým<br />
obsahem aminokyseliny cystinu. Syrovátkové bílkoviny denaturují při záhřevu na teplotu<br />
95 °C (20 min). Syrovátkové bílkoviny mají globulární charakter a řadíme je k hydrofilním<br />
koloidům. V nativním stavu tvoří poměrně stabilní koloidní roztoky. Syrovátkové bílkoviny<br />
jsou rozpustné při všech hodnotách pH. Do skupiny syrovátkových bílkovin řadíme<br />
β-laktoglobulin, α-laktalbumin, sérový albumin, imunoglobuliny (95 % syrovátkových<br />
bílkovin) a proteoso-pepton (tabulka 3).<br />
β-laktoglobulin<br />
β-laktoglobulin je specifická bílkovina kravského <strong>mléka</strong> a současně hlavní syrovátková<br />
bílkovina, která představuje asi 50 % z celkového obsahu syrovátkových bílkovin. V mléce je<br />
přítomen jako dimer. β- laktoglobulin monomer je složen z 162 aminokyselin, obsahuje jednu<br />
volnou thiolovou skupinu a dva disulfidové můstky. Molekulová hmotnost je 18,277 kDa.<br />
Bylo popsáno 13 polymorfních genetických variant A, B, C, D, E, F, G, H, I, J, W, Dr a K B .<br />
Genetické varianty A a B jsou nejrozšířenější. Vyznačuje se vysokým obsahem aminokyselin<br />
lysinu, valinu, cysteinu a cystinu. Z technologického hlediska je významné, že při silnějším<br />
zahřátí (např. 80°C několik sekund) se v důsledku tepelné denaturace bílkovin obnaží<br />
SH - skupiny cysteinu, které mají schopnost vázat stopová množství těžkých kovů. Zabraňuje<br />
se tak oxidačnímu účinku na mléčný tuk a zvyšuje se rezistence mléčných výrobků vůči<br />
oxidaci. Denaturuje od 65 °C a při zahřívání disociuje na monomery, které prostřednictvím<br />
volné thiolové skupiny reagují s κ-kaseinem. Důsledkem jsou změny povrchových vlastností<br />
kaseinových micel, snížení schopnosti srážení <strong>mléka</strong> a změny tepelné stability <strong>mléka</strong>.<br />
Biologická funkce β-laktoglobulin spočívá pravděpodobně v jeho schopnosti vázat některé<br />
hydrofobní molekuly např. vitamin A. Retinol vázaný na β-laktoglobulin se dostává<br />
do tenkého střeva, kde je přenesen na retinol-vázající protein, který má podobnou strukturu<br />
jako β-laktoglobulin. Vazba retinolu na β-laktoglobulin chrání retinol před oxidací. Další<br />
funkce vyplývá ze schopnosti vázat mastné kyseliny, β-laktoglobulin zvyšuje aktivitu lipáz.<br />
19
Change language