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Tema 1: Aminoácidos y proteínas

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Bioquímica<br />

Fuerzas intermoleculares<br />

Puentes de hidrógeno Interacciones que se producen entre grupos OH y otros grupos<br />

como NH.<br />

Fuerzas de Van der Waals Son interacciones intermoleculares entre átomos no cargados.<br />

Se trata pues de fuerzas electrostáticas transitorias, que pueden<br />

ser tanto atractivas como repulsivas, y sólo afectan a distancias<br />

de entre 3 y 4 Å.<br />

Fuerzas hidrofóbicas Tendencia de las cadenas no polares a replegarse hacia el<br />

interior de la proteína.<br />

Fuerzas electrostáticas Interacciones entre cargas: F= (Q x Q´) / d 2<br />

Puentes de disulfuro<br />

- Conformación β<br />

- La cadena polipeptídica se extiende a lo largo de un eje, con las amidas y los carbonilos<br />

situados de manera casi perpendicular al eje de la cadena polipeptídica y en posición<br />

trans.<br />

- Se formarán pues puentes de hidrógeno intercatenarios entre las distintas cadenas.<br />

- Todos los enlaces peptídicos intervienen en la formación de estos enlaces.<br />

- La estructura resultante recibe el nombre de lámina β o lámina plegada, de la que<br />

existen 2 tipos distintos:<br />

- Antiparalelo:<br />

- Las cadenas polipeptídicas van en dirección contraria.<br />

- φ: -129º<br />

- ϕ: +125º<br />

- Los Cα se sitúan en las aristas, habiendo 3,5Å de separación entre Cα<br />

contiguos.<br />

- En los planos de la lámina β están los puentes de H y los enlaces peptídicos.<br />

- Las cadenas laterales se sitúan hacia delante y hacia atrás de la lámina.<br />

- Paralelo:<br />

- Está más plegada de manera que sólo hay 3,25 Å de separación entre los<br />

carbonos contiguos.<br />

- φ: -119º<br />

- ϕ: +113º<br />

- La cadena antiparalela es más estable, porque sus puentes de hidrógeno están situados<br />

de manera más perpendicular al eje de la lámina.<br />

- En la lámina β no se producen puentes disulfuro transversales.<br />

- Puede ocurrir que la lámina β se pliegue dando como resultado el giro revertido o giro<br />

en horquilla o giro β.<br />

- Existen estructuras superiores que no tienen sólo carácter estructural, sino también<br />

funcional; se las conoce como estructuras supersecundarias.<br />

- Se tiende siempre a esconder las cadenas laterales hidrofóbicas.<br />

- Estructura del colágeno<br />

- Es una proteína fibrosa que encontramos en el tejido conjuntivo.<br />

- Forma aproximadamente el 75 % del total de <strong>proteínas</strong> del organismo.<br />

- Aunque suele formar fibrillas, su forma concreta de pende de la función del tejido.<br />

- Por ebullición del colágeno se obtiene una mezcla peptídica, cuya composición viene a<br />

ser:<br />

- 35 % Gly<br />

- 12 % Pro<br />

- 11 % Ala<br />

- 9 % HOPro (Hidroxiprolina)<br />

- Por difracción de rayos X se observa que no presenta ni hélice α ni lámina β.<br />

- El tropocolágeno está unido por un puente covalente de deshidroxinorleucina.<br />

- Al observar con detenimiento la molécula de tropocolágeno encontramos que se trata de<br />

un superhélice de 3 hélices.<br />

<strong>Tema</strong> 1: <strong>Aminoácidos</strong> y <strong>proteínas</strong><br />

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