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Bioquímica<br />
Fuerzas intermoleculares<br />
Puentes de hidrógeno Interacciones que se producen entre grupos OH y otros grupos<br />
como NH.<br />
Fuerzas de Van der Waals Son interacciones intermoleculares entre átomos no cargados.<br />
Se trata pues de fuerzas electrostáticas transitorias, que pueden<br />
ser tanto atractivas como repulsivas, y sólo afectan a distancias<br />
de entre 3 y 4 Å.<br />
Fuerzas hidrofóbicas Tendencia de las cadenas no polares a replegarse hacia el<br />
interior de la proteína.<br />
Fuerzas electrostáticas Interacciones entre cargas: F= (Q x Q´) / d 2<br />
Puentes de disulfuro<br />
- Conformación β<br />
- La cadena polipeptídica se extiende a lo largo de un eje, con las amidas y los carbonilos<br />
situados de manera casi perpendicular al eje de la cadena polipeptídica y en posición<br />
trans.<br />
- Se formarán pues puentes de hidrógeno intercatenarios entre las distintas cadenas.<br />
- Todos los enlaces peptídicos intervienen en la formación de estos enlaces.<br />
- La estructura resultante recibe el nombre de lámina β o lámina plegada, de la que<br />
existen 2 tipos distintos:<br />
- Antiparalelo:<br />
- Las cadenas polipeptídicas van en dirección contraria.<br />
- φ: -129º<br />
- ϕ: +125º<br />
- Los Cα se sitúan en las aristas, habiendo 3,5Å de separación entre Cα<br />
contiguos.<br />
- En los planos de la lámina β están los puentes de H y los enlaces peptídicos.<br />
- Las cadenas laterales se sitúan hacia delante y hacia atrás de la lámina.<br />
- Paralelo:<br />
- Está más plegada de manera que sólo hay 3,25 Å de separación entre los<br />
carbonos contiguos.<br />
- φ: -119º<br />
- ϕ: +113º<br />
- La cadena antiparalela es más estable, porque sus puentes de hidrógeno están situados<br />
de manera más perpendicular al eje de la lámina.<br />
- En la lámina β no se producen puentes disulfuro transversales.<br />
- Puede ocurrir que la lámina β se pliegue dando como resultado el giro revertido o giro<br />
en horquilla o giro β.<br />
- Existen estructuras superiores que no tienen sólo carácter estructural, sino también<br />
funcional; se las conoce como estructuras supersecundarias.<br />
- Se tiende siempre a esconder las cadenas laterales hidrofóbicas.<br />
- Estructura del colágeno<br />
- Es una proteína fibrosa que encontramos en el tejido conjuntivo.<br />
- Forma aproximadamente el 75 % del total de <strong>proteínas</strong> del organismo.<br />
- Aunque suele formar fibrillas, su forma concreta de pende de la función del tejido.<br />
- Por ebullición del colágeno se obtiene una mezcla peptídica, cuya composición viene a<br />
ser:<br />
- 35 % Gly<br />
- 12 % Pro<br />
- 11 % Ala<br />
- 9 % HOPro (Hidroxiprolina)<br />
- Por difracción de rayos X se observa que no presenta ni hélice α ni lámina β.<br />
- El tropocolágeno está unido por un puente covalente de deshidroxinorleucina.<br />
- Al observar con detenimiento la molécula de tropocolágeno encontramos que se trata de<br />
un superhélice de 3 hélices.<br />
<strong>Tema</strong> 1: <strong>Aminoácidos</strong> y <strong>proteínas</strong><br />
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