Tema 1: Aminoácidos y proteínas

Bioquímica
- La Km muestra una medida de la afinidad del enzima por el sustrato, de manera que a mayor
afinidad menor Km, y viceversa.
- La Km depende de la temperatura, de la fuerza iónica y del pH, pero es independiente de la
concentración de enzima.
- La Kcat es igual al número de recambio, aunque también se la conoce como constante
catalítica, y es el número máximo de moléculas de sustrato convertidas a producto por
centro activo y segundo cuando todo el enzima está saturado, es decir, está formando el
complejo activo E – S.
- Los enzimas no suelen trabajar a su Vmax.
- Para poder calcular la Vmax debemos realizar cambios en la ecuación para que de una
ecuación lineal.
Reacciones bisustrato
Mecanismo secuencial
- Ambos sustratos deben encontrarse simultáneamente en el centro activo para poder formar
el complejo terciario ESS.
- Puede ser de 2 tipos:
- Ordenado:
- Existe una secuencia establecida de entrada de los sustratos y de salida de los
productos.
- Azar:
- No existe una secuencia obligatoria.
Mecanismo Ping – Pong
- Tenemos en principio el enzima libre que se activa con el primer sustrato, formando el
primer producto, quedando modificado temporalmente el enzima que reacciona con el
segundo formando un nuevo producto y quedando el enzima inmodificado.
- No existe la formación del complejo terciario.
- La secuencia de entrada de productos está establecida.
Inhibición
- La mayoría de los enzimas pueden ser inhibidos.
- El estudio de los enzimas y sus posibles inhibiciones permite estudiar farmacoterapia, rutas
metabólicas,...
Inhibición Irreversible
- El inhibidor se combina o destruye algún grupo vital para que el enzima desarrolle
correctamente su función, con lo que el enzima queda totalmente inutilizado.
- Ejemplos:
- DFP (gas nervioso)
Tema 3: Cinética enzimática
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- Inhibidor de la acetilcolinesterasa.
- Provoca una parálisis que conlleva la muerte.
- El DFP se une a un residuo de serina a nivel del OH
- Este gas permitió el desarrollo de un insecticida, el malatión.