Tema 1: Aminoácidos y proteínas

Bioquímica
Tema 2: Enzimas
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- Un enzima puede estar unido a coenzimas o cofactores.
- Si ∆G < 0, este hecho nos indica que la reacción puede ser posible termodinámicamente.
- La velocidad dependerá por lo tanto de diversos factores cinéticos como la frecuencia de los
choques entre las moléculas de sustrato y enzima.
- La frecuencia depende de las concentraciones de A y de B.
- El % de colisiones efectivas es lo que se conoce como la energía libre de activación;
∆G * .
- Esa energía es la diferencia entre la energía de los reactivos y la energía que deben
alcanzar para poder transformarse en los productos. El máximo de la curva recibe el
nombre de complejo activado o estado de transición.
- Cuanto mayor sea la ∆G de activación menor posibilidad tendrá la reacción de tener
lugar.
- Se puede aumentar la velocidad aumentando la temperatura, de manera que al aumentar
10º la temperatura se duplica la velocidad, pero la célula carece de este sistema, ya que
ella no puede aumentar su temperatura tanto, ya que ello podría conllevar la
desnaturalización de algunas proteínas.
- Las células usan los biocatalizadores para rebajar la energía libre de activación, de
manera que la actuación de los enzimas no afecta al equilibrio, ni a la ∆G asociada, sino
única y exclusivamente a la energía de activación. Acelera la reacción gracias a su
especificidad.
- Ejemplo:
Factores que afectan a los enzimas
- La actividad o velocidad enzimática está definida como la aparición de producto o
desaparición de reactivo por unidad de tiempo.
- Existen diversos factores que afectan a esa velocidad que son:
- pH
- La curva de la velocidad en función del pH suele tener una forma acampanada de
manera que podemos encontrar un pH al cual en enzima actúa con el máximo de
efectividad, que es lo que se conoce como el pH óptimo.
- Hay enzimas que no tienen una forma acampanada, por lo que no tienen un pH
óptimo.
- Temperatura
- Suelen presentar sus máximos de actividad entre los 40º y los 45º.
- A temperaturas mayores se produciría una desnaturalización, mientras que a
menores temperaturas lo que sucedería sería que no habría suficiente energía de
activación.
- Hay excepciones como es el caso de las bacterias termófilas, que pueden actuar
hasta a 85º.
- Las concentraciones de enzima y de sustrato también influyen en la velocidad.
- La fuerza iónica también influye.
- La presencia de cofactores influye también en la velocidad de reacción.
- Si el sustrato es muy pequeño son los coenzimas los que ayudan al reconocimiento.
Actividad catalítica de los enzimas
- Es necesario que el sustrato tenga una orientación adecuada, de manera que el enlace del
sustrato se pueda romper.