Tema 1: Aminoácidos y proteínas

Bioquímica
recibiendo por lo tanto el nombre de anfóteros o anfolitos.
- El aminoácido puede presentar también una forma dipolar o zwitterionica que también
recibe el nombre de ion híbrido.
- A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la zwitterionica.
- Se llama punto isoeléctrico o pI al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0.
- Por lo tanto el pI de la glicina sería: pI = (2,34+9,6)/2 = 5,97
- La respuesta por parte de una aminoácido al pH se observa en las llamadas curvas de
titulación, donde se representa la variación en función de la cantidad de equivalentes OH -
añadidos.
- Los aminoácidos poseen también capacidad tamponadora, de manera que en +/- 1 unidad del
pk se nivela muy rápidamente el cambio de pH.
- El aminoácido presenta su mínima capacidad tamponadora en su pI.
- En caso de que hubiera más de un grupo carboxilo, el primero será el del aminoácido.
Enlace peptídico
- Se trata de un enlace tipo amida covalente
- Se trata de un enlace que se establece entre el extremo α - carboxilo de un aminoácido y el
extremo α - amida del siguiente.
- Tiene lugar conjuntamente con la formación de una molécula de agua.
- ϕ (Psi), entre el Cα1 y el C del carboxilo
- φ (Phi), entre el N de la amida y el Cα2.
- Dependiendo del número de aminoácidos que intervengan en la formación, la molécula
resultante recibirá un nombre formado por un prefijo griego (di-, tri-, tetra-,...) y péptido.
- Se conoce como oligopéptido a los péptidos que tienen entre 2 y 20 aminoácidos.
- Un polipéptido es cuando ya tiene más de 20 aminoácidos.
- Según se van uniendo los distintos aminoácidos, se pasa a denominar a estos como restos
aminoacídicos o residuos de la cadena.
- Los péptidos tienen sentido direccional, ya que el α amino se sitúa a la izquierda y el α
carboxilo a la derecha.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO:
- Presenta características de doble enlace, ya que se trata de un híbrido de resonancia.
- Los electrones están deslocalizados entre C, O y N:
- 40 % enlace doble
- 60 % enlace sencillo.
- Los átomos situados en el entorno del enlace peptídico no pueden girar libremente, ya
que son coplanares.
- C – N es un enlace rígido.
- Los Cα están situados en posición trans, con excepción del prolina que es cis.
- Puesto que el plano de la amida no puede girar libremente, los péptidos sólo pueden
girar alrededor de los Cα, lo que es básico para la estructura de la proteína.
- Los ángulos psi y phi limitan de muchas maneras tanto la conformación, paso de una
forma a otra sin que ello comporte la rotura de enlaces, y la configuración, paso de una
forma a otra comportando rotura de enlaces.
Tema 1: Aminoácidos y proteínas
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