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Tema 1: Aminoácidos y proteínas

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Bioquímica<br />

- La expresión del enzima puede ser regulada por medio de factores hormonales que impiden<br />

la expresión de un determinado gen que exprese el enzima que se busca reprimir.<br />

- La variación de la cantidad de enzima vendría dada en ese caso por la diferencia entre las<br />

velocidades de síntesis y de degradación.<br />

- Esa diferencia se llama “turnover” o velocidad de recambio.<br />

- La célula conoce el número de moléculas que se deben sintetizar.<br />

- Ejemplos: E. Coli.<br />

- E. Constituyentes; se forman a cantidad y velocidad constante, independientemente del<br />

estado metabólico del individuo.<br />

- E. Inducibles; se forman en cantidades muy pequeñas, pero su cantidad puede aumentar<br />

enormemente en presencia del sustrato, y todavía más si ese determinado sustrato es su<br />

única fuente de sustrato.<br />

- Al igual que existe la inducción, podemos encontrar la represión.<br />

- Jacob y Monod desarrollaron el modelo del operon lac.<br />

- En eucariotas el proceso de regulación a largo plazo puede ser mucho más complicado.<br />

- La regulación en eucariotas se produce mediante hormonas que regulan la expresión del<br />

gen. En vertebrados, los puntos de regulación están en el punto donde se produce el<br />

primer contacto con los nutrientes.<br />

- Los mecanismos de regulación a corto plazo no implican un cambio en la síntesis del<br />

enzima.<br />

- Existen factores limitantes a la actividad enzimática, que pueden ser la temperatura, el<br />

pH, la concentración de sustrato, o la presencia de cofactores.<br />

- Hay otros enzimas que tienen otras propiedades que les permiten regular el<br />

metabolismo, son los enzimas reguladores, que son relativamente complejos.<br />

- Tienen algún mecanismo en su estructura que les permite regular la actividad ya sea de<br />

manera reversible o irreversible.<br />

- Son los responsables de las alteraciones metabólicas en células y tejidos, en tiempos<br />

relativamente cortos, ya sean segundos o minutos, dependiendo si se trata de no<br />

covalentes o de covalentes.<br />

Regulación no covalente<br />

<strong>Tema</strong> 3: Cinética enzimática<br />

22<br />

- El caso más sencillo es el de la retroinhibición o “feed – back” negativo.<br />

- Una vez sintetizado suficiente producto, este mismo actúa de inhibidor sobre el enzima,<br />

impidiendo la síntesis de un exceso de producto.<br />

- Otro mecanismo no covalente es el alosterismo.<br />

- A mediados de los 50 se observó que había enzimas que no seguían la ecuación de<br />

Michaelis – Menten.

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