Etude de différentes méthodes de biofonctionnalisation pour la ...

I. Les biocapteurs
polypeptidiques qui constituent la structure primaire de la protéine. Deux types d'arrangements
préférentiels
apparaissent qui correspondent à la structure secondaire: la structure hélicoïdale
stabilisée par des liaisons hydrogène intramoléculaires et la structure "étendue' mettant en jeu des
liaisons hydrogène intermoléculaires. La structure tertiaire correspond à l'enroulement
tridimensionnel de la chaîne polypeptidique qui forme les protéines globulaires. La structure
quaternaire est relative aux protéines oligométriques qui contiennent plusieurs chaînes
polypeptidiques.
En général, ces chaînes polypeptidiques sont enroulées de façon compacte laissant peu
d'espace au sein de la protéine. Les groupes polaires des aminoacides sont situés à la périphérie de
la protéine alors que les parties hydrophobes sont localisées à l'intérieur de la protéine .stabilisant
ainsi la conformation tridimensionnelle de la protéine par des interactions hydrophobes.
La majorité des enzymes utilisées en biodétection, possède un groupement prosthétique
essentiel à la catalyse enzymatique. A part les nucléotides pyridiniques,
ces groupements
prosthétiques ou centres actifs sont en général, profondément enfouis à l'intérieur de la structure
protéinique. Comme le diamètre des enzymes s'étend de 40 à 150 A, les centres actifs sont situés
suffisamment loin de la surface externe de l'enzyme pour être électriquement inaccessibles.
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