Etude de différentes méthodes de biofonctionnalisation pour la ...

I. Les biocapteurs
A
t
état initial de
la réaction
Ea en présenc
Ea en présence d'enzyme
Ea en l'absence de catalyseur
de catalyseur chimique
état final de la réaction
évolution de la réaction
Figure 113.: Influence d'un catalyseur chimique et
d'une enzyme sur l'énergie d'activation Ea.
La présence d'un catalyseur dans le milieu diminue l'énergie d'activation. Plus cette énergie
est faible, plus le catalyseur est efficace. Les enzymes agissent donc de la même manière que les
catalyseurs chimiques, mais elles abaissent davantage encore l'énergie d'activation des molécules.
D'ailléurs, la concentration de l'enzyme influence la vitesse de la réaction enzymatique. On
sait que la vitesse d'une réaction enzymatique est la quantité de substrat transformé ou de produit
formé par unité de temps.
Vi=f(E)
Vi: vitesse initial de la réaction;
E : représente la concentration du substrat à l'instant t
O. Rappelons qu'en biochimie, les
réactifs d'une réaction sont appelés substrats.
La représentation graphique de la vitesse initiale Vi de la réaction en fonction de la
concentration d'enzyme montre que la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration de
l'enzyme E tant que le substrat est en excès; dès que la concentration d'enzyme est élevée, le
graphe Vi = f (E) s'infléchit (figure 11.4.). Généralement, la quantité d'enzyme utilisée est trop faible
pour atteindre cette zone d'inflexion.
viA
[EJ
Figure 114.: influence de la concentration de
l'enzyme sur la vitesse de réaction.
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