Etude de différentes méthodes de biofonctionnalisation pour la ...

I. Les biocapteurs
nombre des chocs augmente comme la racine carrée de la température. La vitesse croît donc
beaucoup plus vite et tous les chocs ne sont par suivis d'une réaction.
En 1889, Arrhenius émit l'hypothèse suivante: pour que deux chocs soient efficaces et
conduisent à la réaction entre A et B, il faut que les molécules aient atteint un certain niveau
énergétique. Arrhenius a traduit cette relation sous la forme suivante:
k = A eRT
où k: coefficient de vitesse de la réaction;
Ea: énergie d'activation;
A: facteur préexponentiel qui est une constante;
R: constante des gaz parfaits;
T: température absolue en Kelvin.
11.3.2. Ia réaction enzymatique
La vitesse de réaction est souvent accélérée par l'introduction dans le milieu réactionnel de
substances étrangères en quantité très faible qui se retrouvent inaltérées à la fin de la réaction. Ces
substances sont appelées des catalyseurs et l'augmentation de la vitesse est appelée catalyse. li
existe divers types de catalyses: hétérogène, homogène et enzymatique. Notre travail concerne le
dernier cas.
Les enzymes, qui sont des catalyseurs, accélèrent la vitesse des réactions sans modifier leur
état d'équilibre. Mais elles se différencient des catalyseurs chimiques en abaissant davantage
l'énergie d'activation des réactions qu'elles catalysent. Elles participent aux processus de conversion
d'une forme d'énergie en une autre.
Pour réagir,
les molécules doivent passer par un état de transition qui transforme les
molécules des réactifs en un complexe activé. Elles doivent franchir une barrière énergétique,
énergie d'activation, pour que la réaction se produise (figure 11.3.).
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