Deutsche Lebensmittel-Rundschau 06/08 - DLR Online: Deutsche ...

Abb. 11 DDK-Kurven von intakter Tintenfischmuskulatur (GIS) und von der Haut des Tintenfisches.
I–III-Proteinfraktionen im Text erläutert
Technologen unter dem Aspekt industrieller Verarbeitung
auf sich. Diese Art ist an der südamerikanischen Westküste
bis zum Golf von Kalifornien heimisch, erreicht gewöhnlich
Längen von 50 bis 80 cm was einem Gewicht von 2–3 kg
entspricht. Die Riesenkalmare werden als große, aggressive,
weit verbreitete Spezies charakterisiert, die Mantellängen
von 1,2 m erreicht und deren Gesamtlänge mehr als 2 m
bei einem Gewicht von bis zu 50 kg beträgt (Zeidberg und
Robison, 2007). Als hauptsächliche Fangnationen werden
Mexiko und Chile genannt.
Sensorisch wurde D. gigas als stark sauer, bitter, salzig
und fischig beurteilt. Die Ursachen dieser negativen Eigenschaften
werden im Zusammenhang mit postmortalen Veränderungen
vermutet (Márquez-Ríos et al., 2007). Während
15tägiger Eislagerung der im Golf von Kalifornien gefangenen
Exemplare wurde festgestellt, dass der ATP-Abbau analog
zu Fischen erfolgt. Die K-Werte zeigten jedoch keine lineare
Veränderung, sondern folgten einem logarithmischen
Muster. Nach 3 Tagen ergaben sich keine weiteren Veränderungen
der K-Werte. Der physiologisch bedingte hohe Gehalt
an NH 4 Cl, der ca. 461 mg NH 4 + /100 g Muskel betrug
und während der Lagerung keine signifikanten Änderungen
aufwies, beeinträchtigte offensichtlich die Bestimmung des
TVB-N-Gehalts nach der Destillationsmethode. Dadurch
mag es erklärbar sein, dass der anfänglich hohe TVB-N-Gehalt
(243,7 mg/100 g) nicht mit dem niedrigen Gehalt an
TMA-N (1,5 mg/100 g Muskel) korreliert. Diese Tatsache
macht den TVB-N-Wert als Verderbsindikator ungeeignet
(Márquez-Ríos et al. 2007). Die chemische Zusammensetzung
(%) von D. gigas, der vor der chilenischen Küste lebt,
wird wie folgt angegeben: Wasser (82,23 ± 0,98), Rohprotein
(15,32 ± 0,93), Fett (0,87 ± 0,18), Asche (1,31 ± 0,12),
NPN (Nicht-Protein-Stickstoffverbindungen) (0,27). Der
Brennwert wird mit 70 cal/100 g frischen Muskel beziffert
(Abugoch, 1999). Nach 8monatiger Lagerung bei –25 °C
wies der Muskel von D. gigas ein hohes Emulgiervermö-
gen und ein gutes Wasserbindungsvermögen
auf. Die Gelbildungsfähigkeit war
dagegen völlig unzureichend (Abugoch,
2000).
Frischer Tintenfischmuskel hat eine
klebrige Textur und ist nicht einfach zu
kauen. Der Mantel kontrahiert nach
dem Kochen, und es wird vermutet, dass
die runde Form durch Schrumpfung der
Haut verursacht wird. Muskelfasern und
Bindegewebe des Tintenfisches sind kräftiger
als die der Fische und ihre Anordnung
unterscheidet sich deutlich von den
Fischen (Ramírez Olivas et al., 2004). Die
Myofibrillarproteine des Tintenfisches
sind wasserlöslicher als die der Fische
und Säugetiere und weniger empfindlich
gegenüber dem Gefrieren, jedoch empfindlicher
gegenüber thermische Behandlung.
Während 15tägiger Eislagerung von D. gigas zeigte
sich eine signifikante Verringerung der Scherkraft nach 7
Tagen. Die thermische Stabilität verringerte sich in Temperatur
und Enthalpie mit zunehmender Eislagerung für alle 3
identifizierten Proteinfraktionen und weist auf eine partielle
Denaturierung der Muskelproteine während der Eislagerung
hin (Ramírez Olivas et al., 2004).
Da der Riesenkalmar auch auf dem japanischen Markt
als Substitut für die dort üblichen Tintenfische angeboten
wird, gab es intensive Bemühungen, die biochemischen und
Denaturierungsprofile der Myofibrillen sowie das Autolyseverhalten
des Mantels zu untersuchen, da die Kenntnis
dieser Eigenschaften als essentiell für die Verwertung des
Tintenfisches angesehen wird. Eine signifikante Beeinflussung
der thermischen Inaktivierungsgeschwindigkeit der
Myofibrillen ergab sich nicht. Bis zu 40 °C konnten keine
Anzeichen einer Autolyse nachgewiesen werden. Starke
proteolytische Aktivität in der Muskulatur des Mantels beeinträchtigte
das Gelbildungsvermögen deutlich und die dafür
verantwortliche Protease konnte als eine Metalloprotease
identifiziert werden. Damit erwies sich die Muskulatur
des Riesenkalmars in ihren biochemischen Eigenschaften
und ihrem thermischen Inaktivierungsprofil und Autolyseverhalten
als weitestgehend identisch zu dem gewöhnlich in
Japan verwendeten Tintenfisch und seine Nutzung als Rohstoff
bedarf keinerlei Besonderheiten (Konno et al., 2003).
Proteolytische Aktivität im rohen Tintenfischmuskel wurde
sowohl im schwach alkalischen (6,1–7,6) als auch im sauren
pH-Bereich (2,7–3,1) beobachtet. Elektronenmikroskopische
Untersuchungen der strukturellen Veränderungen
des Muskels verdeutlichten, dass die kompakte Struktur
Öffnungen aufwies und von einem organisierten zu einem
amorphen Muster wechselte, wodurch sich die Scherkraft
verringerte (Dublán-García et al., 2006). Der Tintenfischmuskel
wird als minderwertig angesehen, da er zu groß und
zu weich ist. Sein TMAO-Gehalt wird mit 15-70 mg/kg be-
286 ı Originalarbeiten Deutsche Lebensmittel-Rundschau ı 104. Jahrgang, Heft 6, 2008