Exkursionsbericht (pdf) - GRK 820 - Christian-Albrechts-Universität ...
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Modellsystem Muskelzellen zur Untersuchung der Unterdrückung von ROS<br />
Jette F. Young; Scientist Oxidation and Aroma Development in Animal Products<br />
Mit hypotonem Puffer gestresste myotubuläre Zellen (C2C12) produzieren ROS. Verschiedene<br />
Antioxidantien können dem System zugesetzt werden. Die Zugabe des hypotonen Puffers ruft ein<br />
Anschwellen der Zellen hervor, Dehnungsrezeptoren werden aktiviert und eine Volumen-reduktion<br />
eingeleitet. Dabei entsteht ein Efflux der Aminosäure Taurin. Der Efflux von Taurin ist ein Maß für die<br />
oxidative Zellschädigung.<br />
Ergebnis: 1. Efflux wird durch Antioxidantien zeit- und konzentrationsabhängig verringert, 2. Trolox<br />
und Tocopherol wirken effizienter als BHT, 3. Polyphenole, besonders Quercetin, sind zeit- und<br />
konzentrationsabhängig wirkungsvolle Inhibitoren von Taurin Efflux. C2C12 Zellen können als Modell<br />
zum Screenen von Komponenten/Mixturen zum Quenchen oder Unterdrücken von ROS-Produktion in<br />
Muskelgewebe eingesetzt werden.<br />
Vitamin E Status in Ferkeln vor und nach dem Absetzen<br />
Charlotte Lauridsen; Senior Scientist Metabolism, Growth and Lactation<br />
Vitamin E defiziente Schweine können Lebernekrose, Muskeldystrophie, oder die Maulbeerherzkrankheit<br />
entwickeln und leiden unter vermindertem Wachstum und verzögerter Entwick-lung.<br />
Neugeborene Ferkel haben geringe Vitamin E Speicher. Vitamin E wird unverestert durch die<br />
Muttermilch weitergegeben. Im Ferkelfutter ist Vitamin E als Acetat zugesetzt, da es in dieser Form<br />
am lagerfähigsten ist. Die Carboxylesterhydrolase (CEH) im Darm des Ferkels ist beim Absetzen noch<br />
nicht voll aktiv, daher sind Ferkel in diesem Zeitraum unzureichend mit Vitamin E versorgt. Die<br />
Bioverfügbarkeit von Vitamin E als Alkohol ist höher als die des Acetats. Die Biopotenz von<br />
natürlichem RRR-alpha-Tocopherol ist doppelt so hoch wie die des synthetischen all-rac-alpha-<br />
Tocopherols.<br />
CROSSENZ – Enzymatisches Cross-linking von Proteinen<br />
Jens A. Nording; Scientist Oxidation and Aroma Development in Animal Products<br />
Es ist ein langer Weg von der Suche nach neuen cross-linking Enzymen bis zur industriellen<br />
Anwendung. Zunächst bedarf es dem Verständnis der Mechanismen und deren Auswirkun-gen auf die<br />
Rheologie. Dafür werden Modellenzyme (z. B. Transglutaminase, Laccase, Peroxidase, Tyrosinase)<br />
und Substrate wie Casein, Molkenprotein, Albumin, Gluten, Eiprotein und Sojaprotein verwendet.<br />
Verschiedene Screeningmethoden und Activity assays werden dann an Testpflanzen, Pilzen und<br />
Bakterien durchgeführt, um neue Enzyme zu finden. Wenn ein neues Protein gefunden wurde, wird es<br />
in großem Umfang produziert. In verschiedenen Produkten werden dann die Eigenschaften und die<br />
Verwendbarkeit in der Lebensmittelin-dustrie analysiert.<br />
Mechanismen des Protein cross-linkings<br />
Charlotte Steffensen; Oxidation and Aroma Development in Animal Products<br />
Das Forschungsprojekt beschäftigt sich mit enzymkatalysierter Proteinoxidation, unter beson-derer<br />
Betrachtung von Peroxidasen (inkl. Myeloperoxidase) und Enzymen, die zu Protein cross-linking<br />
führen. Die Myeloperoxidase führt zur Bildung von chlorierten Amino-säurederivaten. Die<br />
Arbeitsgruppe benutzt zur Bestimmung der Reaktionsmechanismen von Proteinen und Peptiden von<br />
der Radikalbildung bis zum endgültigen Oxidationsprodukt electron spin resonance (ESR) und matrixassisted<br />
laser desorption ionisation (MALDI-TOF). Mit diesen Methoden ist es möglich, die pro- und<br />
antioxidativen Eigenschaften von Proteinradikalen und die Eignung oxidativ modifizierter Proteine als<br />
funktionellen Inhaltsstoff herauszustellen.<br />
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