Samenvattingen weefsels

- Verminderen van compressie
- Vermijden van snelle verspreiding door micro-organismen
- Binden aan watermoleculen en natrium (voor het verminderen van compressie)
- Kunnen dienen als moleculaire fillers (diffusie van voedingsstoffen)
- Binding aan ECM of groeifactoren
11. Collageen zorgt voor trekvastheid, proteoglycanen zorgen ervoor dat het
weefsel niet te ver kan worden ingedrukt en elastische vezels zorgen ervoor dat
het weefsel na bepaalde krachten weer teruggaat naar de oorspronkelijke vorm.
12. Collageen zit in de huid, botten, pezen, tanden en kraakbeen.
13. Als collageen niet goed gevormd wordt, bijvoorbeeld bij gebrek aan vitamine C,
ontstaat er een probleem. Bij langdurig gebrek aan vitamine C krijg je alleen last
van scheurbuik, maar wordt het skelet niet fragiel omdat been meer collageen
bevat en de turnover ervan langzamer gaat. De bloedvaatjes verliezen veel sneller
hun collageen en knappen.
14. Niet alle procollageenmoleculen verliezen hun telopeptiden. Lamine en
proteoglycanen gebruiken de telopeptiden om dikkere vezels te vormen. Ook
helpen deze telopeptiden bij het vormen van een netwerk van collageenvezels,
zoals in de dermis. De telopeptiden zorgen voor het groter worden van collageen
doordat ze op deze manier kunnen associëren met andere vezels.
16. Fibronectine in de extracellulaire matrix helpt bij celadhesie en celmigratie.
18. Degradatie van de extracellulaire matrix vindt plaats bij apoptose, migratie,
scheiding (tussen epitheel en bindweefsel bijvoorbeeld) en bij polymerisatie.
19. Fibroblastcellen kunnen zich differentiëren tot kraakbeencel, botcel, gladde
spiercel en vetcel.
20. Een blaar is een vochtophoping tussen verschillende cellagen die ervoor zorgt
dat de cellagen over elkaar heen kunnen schuiven. Het verschil tussen een blaar
en een bult is dat het vocht bij een blaar in het epitheel op de basale lamina zit, en
bij een bult zit het vocht in het bindweefsel.
Opdracht 1: Normale en afwijkende collageensynthese
De collageensynthese wordt beschreven bij het hoorcollege over bindweefsel. De
hydroxylatie van prolines en lysines van de pro-α
-keten (preprocollageen) in het ER
gebeurt met behulp van vitamine C. Collageenvezels zijn heel trekvast door hun
positionering en biochemische bouw. Cellen kunnen de positionering beïnvloeden
door samen met de procollageenmoleculen verschillende soorten macromoleculen
te secreteren, waardoor de positionering van de fibrillen wordt geholpen. Fibril
geassocieerde collagenen, zoals type 12 en 9, werken op deze manier. Hun triplehelixstructuur
wordt onderbroken door één of twee korte niet-helix domeinen.
Hierdoor zijn ze flexibeler. Ze worden niet gekliefd na secretie en blijven dus
procollageen. Ze vormen geen fibrillen in de extracellulaire ruimte, maar binden
aan het oppervlak van fibrillen.
Fouten in collageensynthese kunnen voor verschillende problemen zorgen,
afhankelijk van in welk type collageen er een defect zit. Doordat de
collageensynthese afhankelijk is van vitamine C, kan bij een tekort aan vitamine C
scheurbuik ontstaan.
Opdracht 2: Integrinen en de organisatie van de extracellulaire matrix
Integrinen zijn opgebouwd uit 2 glycoproteïne-subunits, α en β. De subunits zijn
niet-covalent met elkaar verbonden. Het zijn transmembraaneiwitten met een
lange C-terminus intracellulair en een korte N-terminus extracellulair. De
extracellulaire N-terminus bindt aan specifieke aminozuurvolgorden in eiwitten in
de extracellulaire matrix, zoals laminine, fibronectine en soms een ligand van een
andere cel. De intracellulaire C-terminus vormt een verbinding met het cytoskelet.