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l’inverse, les résidus de la boucle extracellulaire 1, influencent la sélectivité du canal (Seibert
et al., 1997).
Enfin, des études de modélisation moléculaire sont menées. Depuis quelques années, afin
d’identifier la structure tridimensionnel du CFTR. Tout d’abord, elles ont permis de proposer
différents modèles de structure pour le domaine NBD1 (Callebaut et al., 2004; Lewis et al.,
2004) puis pour la protéine entière (Mornon et al., 2008; Serohijos et al., 2008). Récemment,
le Dr Callebaut a proposé un modèle de structure fermée et ouverte du CFTR (Mornon et al.,
2009; Figure 8).
Figure 8 : Modélisation de la structure tridimensionnelle de la protéine CFTR dans une conformation
canal ouvert, proposé par le Dr Callebaut.
MSD 1&2 : Membrane Spanning Domain 1&2 (domaines transmembranaires),
NBD 1&2 : Nucleotide Binding Domain 1&2 (domaines de fixation des nucléotides),
(D’après Callebaut, 2009)
Ces prédictions sont intéressantes car elles fournissent une base moléculaire pour une
meilleure compréhension du fonctionnement de la protéine CFTR.
3. Fonction de la protéine CFTR sauvage
3.1 CFTR : une protéine régulatrice
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