Graphique 1 - Faculté de Médecine et de Pharmacie de Fès

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1.2.3.2.1 Les molécules des hémidesmosomes (Schéma 12) Les hémidesmosomes, complexes multiprotéiques, attachent les kératinocytes basaux à la membrane basale. Ses protéines sont divisées en deux types : a. Protéines de la plaque dense hémidesmosomale Ces sont des protéines strictement interkératinocytaires et font partie de la famille des plakines. Ces protéines sont accolées à la membrane cytoplasmique (du pôle basale des kératinocytes basaux), et forment une plaque d’ancrage où s’insèrent les tonofilaments de kératine (filaments intermédiaires). Parmi les molécules de cette plaque dense cytoplasmique se trouvent : • l’antigène 1 de la pemphigoïde bulleuse « BPAG 1 ». Son poids moléculaire est de 230 kDa d’où son nom « BP 230 » • la plectine dont le poids moléculaire est de 500 kDa. D’autres protéines sont moins caractéristiques appelées IFAP 300 et la protéine 200. b. Protéines transmembranaires hémidesmosomales Elles agissent à titre de récepteurs cellulaires, établissant le lien entre le cytoplasme et la matrice extracellulaire. Ces molécules s’organisent en de fins filaments d’ancrage. Abondants sous les hémidesmosomes, ces filaments d’ancrage produisent alors une plaque dense sous basale dans la lamina lucida. Ainsi par les filaments d’ancrage qu’elles forment, ces protéines transmembranaires, ont la fonction de relier la plaque dense hémidesmosomale à la lamina lucida. 31
Schéma 12 : Modèle schématique d’un hémidesmosome : les structures morphologiques et les constituants moléculaires (15). Ce groupe de protéines comprend : • L’intégrine α6β4 : protéine hémidesmosomale localisée au pôle basal des kératinocytes basaux, elle structure la liaison entre les tonofilaments de kératine et la matrice extracellulaire de la membrane basale. L’extrémité cytoplasmique de l’intégrine α6β4 s’associe aux autres molécules desmosomales (plectine, BPAG2, BPAG1), alors que son domaine extracellulaire s’attache à la laminine-5. • L’antigène 2 de la pemphigoïde bulleuse « BPAG2 » dont le poids moléculaire est de 180 kDa d’où son nom BP180, ou encore collagène type XVII. Le BPAG2 est constitué d’un large domaine extracellulaire collagénique qui interagit avec la laminine-5, et d’un domaine intracellulaire non collagénique qui interagit avec la plectine, BPAG1 et l’intégrine. Le domaine extracellulaire contient un domaine NC 16A 32
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