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Rapport d'activités 2004 - FNR

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<strong>FNR</strong><br />

La Directive 2003/89 du Parlement Européen et du Conseil prescrit un étiquetage spécifique pour les<br />

aliments contenant des allergènes «cachés» à partir du 25 novembre 2005. Des méthodes d’analyse et<br />

de détection de ces allergènes seront nécessaires afin de permettre les contrôles adéquats.<br />

Le présent projet a pour objectif de développer des technologies améliorant la traçabilité des<br />

constituants de produits alimentaires : une approche protéique, par des anticorps monoclonaux,<br />

permettant de détecter directement certains allergènes, et une approche ADN pour identifier l’origine<br />

des différents constituants. Les allergènes visés sont des parvalbumines animales, et des Lipid Transfer<br />

Proteins (LTPs) végétales (voir Figure). L’identification des espèces animales/végétales se fera à base<br />

de séquences nucléotidiques spécifiques présentes dans les génomes des différentes espèces<br />

considérées. Ont été retenues dans le cadre de cette étude huit espèces animales (bovin, porc, mouton,<br />

cheval, saumon, carpe, maquereau et morue) et huit espèces végétales (blé, maïs, orge, riz, soja,<br />

arachide, noix et sésame). Parmi les cibles technologiques visées figurent l‘élaboration de puces à<br />

protéines et à ADN ainsi que des kits de détection d’allergènes et d’organismes génétiquement<br />

modifiés.<br />

Le projet a débuté en novembre <strong>2004</strong> par une analyse bioinformatique actualisée des allergènes à<br />

l’étude, ainsi que par une mise au point des techniques d’extraction et de séparation des protéines à<br />

partir de plusieurs espèces végétales concernées. Plusieurs séquences codantes de LTPs végétales ont<br />

également été isolées.<br />

Structure tridimensionnelle de la parvalbumine de carpe (gauche, réf. 1) et de la LTP de maïs (droite, ré f. 2).<br />

Modèles «worm» (haut) et «space filling» (milieu), avec hélices alpha en vert et «random coil» en bleu clair.<br />

Les quatre ponts disulfures dans la LTP de maïs sont montrés en jaune brun.<br />

Cates, M. S., Berry, M. B., Ho, E., Li, Q., Potter, J. D., Phillips Jr., G. N.: Metal Ion Affinity and Specificity<br />

in EF-Hand Proteins: Coordination Geometry and Domain Plasticity in Parvalbumin Structure<br />

(London) 7 pp. 1269 (1999)<br />

Gomar, J., Petit, M. C., Sodano, P., Sy, D., Marion, D., Kader, J. C., Vovelle, F., Ptak, M.: Solution structure<br />

and lipid binding of a nonspecific lipid transfer protein extracted from maize seeds. Protein Sci 5 pp.<br />

565 (1996)<br />

Secal<br />

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