pep-2 - Lehrstuhl für Ernährungsphysiologie - TUM

1.3.2 Heteromere Aminosäuretransporter in C. elegans und deren
Säugetierhomologe
Das Genom von Caenorhabditis elegans beinhaltet > 750 Gene, die Proteine kodieren,
welche vermutlich an Transmembrantransportprozessen beteiligt sind. C. elegans verfügt
über elf Gene (aat-1 bis aat-9 und atg-1 und atg-2), welche für Proteine kodieren, die
homolog zu den heteromeren Aminosäuretransporter (mHATs) im Säugetier sind. Diese
sind aus zwei Untereinheiten aufgebaut, einer multi-transmembrandurchspannenden (12
transmembrane Domänen) katalytischen Untereinheit (leichte Untereinheit) und einem
einfach-membrandurchspannenden Typ II Glykoprotein (z.B. rBAT bzw. 4F2hc, schwere
Untereinheit). Die zwei Untereinheiten sind über eine Disulfidbrücke assoziiert [54]. Die
schwere Untereinheit 4F2hc aus Säugern, mit einem Molekulargewicht von 80 kDa [6],
kann mit sieben verschiedenen leichten Untereinheiten interagieren und ist hauptsächlich
daran beteiligt die assoziierten leichten Untereinheiten an den Bestimmungsort zu bringen
und zu stabilisieren. Die leichten Untereinheiten stellen polytopische Membranproteine mit
12 Transmembrandomänen dar, welche die Spezifität des Transportsystems bestimmen.
Daraus entstehen verschiedenste Transporter der Syteme L, y + L, asc oder x - c. Heteromere
Aminosäuretransporter unterliegen meist einem Antiportmechanismus, welcher zum
Austausch von Aminosäuren führt [9]. In C. elegans findet man zwei Gene atg-1 und atg-
2, die Proteine kodieren, welche homolog zu den heteromeren Aminosäuretransporter Typ
II Glycoproteinuntereinheiten sind.
Abb. 10: Stammbaum der heteromeren Aminosäuretransporter Typ II Glyko-
proteinuntereinheiten aus Säugetier und C. elegans [54].
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