Die Embryonalentwicklung der Paradiesschnecke ... - TOBIAS-lib

Kapitel 5: Quantifikation der Hsp70-Level
von bei unter Normalbedingungen gehaltenen
sowie gegenüber Platin 2+ exponierten
Embryonen von Marisa cornuarietis bei 26 ◦ C
und 29 ◦ C 14
Leonie Hannig, Heinz-R. Köhler
Einleitung
Stressproteine erfüllen im Organismus die wichtige Aufgabe, die korrekte
Proteinfaltung zu unterstützen (Gething und Sambrook, 1992). Hitzestress,
Schwermetalle und andere proteotoxische Bedingungen oder Substanzen führen
daher zu einer Induktion von Stressproteinen (Gupta et al., 2010). Stressproteine
spielen jedoch auch eine bedeutende Rolle bei der Embryonalentwicklung
von Organismen. Sie können die Entwicklung stabilisieren und dabei
genetische Variabilität unterdrücken (Rutherford und Lindquist, 1998;
Queitsch et al., 2002). Eine Induktion von Stressproteinen, wie z.B. Hsp70,
während der Embryonalentwicklung kann die Schädigung des sich entwickelnden
Organismus durch teratogene Substanzen abmildern. Isaenko et al.
(2002) konnten zeigen, dass eine Erhöhung des Hsp70-Gehalts bei Drosophila
melanogaster die Wirkung der Spindelgifte Vinblastin and Colchicin reduzieren
kann. Die protektive Wirkung eines erhöhten Hsp70-Gehalts konnte
ebenfalls bei gegenüber Arsen exponierten Mausembryonen und menschlichen
Zellen beobachtet werden (Hunter und Dix, 2001; Barnes et al., 2002).
14 Unveröffentlichte Daten
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