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Capítulo 3 Cítoesqueleto Estados cetóticos (l~1ipogluce,raia, 4lnsulina?Olucagón, ¿7) —st OA X~PK AMP ---.9 A 9 AG Mitocondria Discusión General y Conclusiones Esquema 3 ¡ GG 2~/CMPKII y la AMPK son las dos primeipales proteínas quinasas responsables del control de Esquema la actividad 3. La CPT-1. Ca La fosforilación y desorganización de los filamentos intermedios podría ser llevada a cabo por la Ca2t’CMPKII y quizás también por la AMPK. Abreviaturas: ACC, acetil-CoA carboxilasa; AMPK, proteína quinasa activada por AMP; CKJI, Ca2~/calmodulina proteína quinasa II; CC, cuerpos cetónicos; CPT-l, carnitina palmitoilrransferasa 1; M-CoA, malonil-Co; (JA, ácido okadaico. ser responsable de la fosforilación in viyo de las citoqueratinas (Toivola el aL, 1997) por lo que su implicación en la regulación de las interacciones entre citoesqueleto y mitocondrias parece poco probable. Por otra parte aunque se ha descrito que la PKA puede fosforilar a la ACG (Hillgartner el aL, 1995) y que los niveles de malonil-GoA disminuyen tras la incubación de los hepatocitos con glucagón (Guzmán y Geelen, 1993), actualmente se considera que la principal proteína quinasa responsable de la inactivacióra de la ACO era hígado es la AMPK (Hardie y Carling, 1997); cuya activación no se ha podido demostrar aún que dependa de la acción de mediadores extracelulares. Tanto la insulina (Guzmán y Geelen, 1993) como los agentes que movilizan Ca2~ (Capítulo 2.1.1) o el hinchamiento celular (Capítulo 2.1.2) inhiben a la CPT-l utilizando un mecanismo desconocido. Si bien en todos esos casos se ha descrito la activación de proteína qui- - nasas o fosfatasas, las posibles dianas de su acción no han sido determinadas . Por ejemplo, el ATP extracelular parece mediar sus efectos inhibitorios sobre la CPT-l a través de la activación de la PKC (capItulo 2.1.1). Sin embargo, la adición de esta quinasa a células permeabitizadas no tiene ningún efecto sobre la actividad GPT-l (Capitulo 2.2.3), y aunque se ha descrito que la PKC puede estar implicada en la fosforilación de citoqueratinas, no parece afectar a la fosforilación de los filamentos intermedios (Gadrin el aL, 1992). Así., aunque permanece abierta la posibilidad de que otras proteína quinasas que se vean activadas en respuesta a las diferentes situaciones fisiopatológicas que regulan la oxidación de ácidos grasos y la cetogénesis puedan fosforilar a diferentes elementos del citoesqueleto y modular así la actividad de la GPT-l, hasta el momento solo hay pruebas de la implicación de la Ca2~/CMPK11 en la fosforilación y reorganización del citoesqueleto lo que junto a la modulación ¿le los niveles de malonil-CoA, podría mediar la activación de la CPT-l. Bibliografía Citoplasma Cadrin, M., McFarlane-Anderson, N., Aashein,, L.i-1., Kawahara, H., Franks, Di., Marceau, NS’ French, SM. (1992) Cdl. Signal. 4, 715-722
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