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Programa General en pdf Clausura - Sociedad Química de México

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S 8<br />

<strong>Química</strong> Medicinal<br />

Coordina: DR. NORBERTO FARFÁN GARCÍA<br />

FACULTAD DE QUÍMICA - UNAM<br />

Vocal Académico – SQM<br />

Bol. Soc. Quím. Méx. 2011, 5 (Número Especial)<br />

Lunes 12 <strong>de</strong> septiembre, 2011. Salón: Goyesco 2 16:00 – 18:00 h<br />

16:00 – 16:30 h Diseño <strong>de</strong> fármacos hacia<br />

receptores acoplados a proteínas G<br />

basados <strong>en</strong> el análisis por<br />

homología y estructuras por<br />

cristalografía <strong>de</strong> rayos X<br />

Dr. José Guadalupe Trujillo<br />

Ferrara<br />

Escuela Superior <strong>de</strong> Medicina - IPN<br />

<strong>México</strong><br />

16:30 – 17:30 h ELND00 : Discovery and Process<br />

Chemistry of an Alzheimer’s<br />

Clinical Candidate<br />

Ph.D. Lee H. Latimer<br />

LHLatimer Consulting<br />

EUA<br />

Temas y participantes<br />

17:30 – 18:00 h Análisis estructural <strong>de</strong> proteínas <strong>de</strong><br />

interés biomédico<br />

Dra. A<strong>de</strong>la Rodríguez Romero<br />

Instituto <strong>de</strong> <strong>Química</strong> – UNAM<br />

<strong>México</strong><br />

18:00 – 18:30 h Diseño y síntesis <strong>de</strong> 2-{2-[(naftilsulfonil)amino]-1,<br />

-tiazol- -<br />

il}acetamidas como pot<strong>en</strong>ciales<br />

ag<strong>en</strong>tes hipoglucemiantes: Estudios<br />

in vitro, in silico e in vivo<br />

Dr. Gabriel Navarrete Vázquez<br />

Facultad <strong>de</strong> Farmacia - UAEMor<br />

<strong>México</strong><br />

DISEÑO DE FÁRMACOS HACIA RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNAS G BASADOS EN EL ANÁLISIS<br />

POR HOMOLOGÍA Y ESTRUCTURAS POR CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X<br />

Dr. José A. Trujillo Ferrara, Escuela Superior <strong>de</strong> Medicina - IPN<br />

Los receptores acoplados a proteínas G median muchas <strong>de</strong> las respuestas biológicas conocidas, y son los blancos más<br />

comunes <strong>de</strong> los fármacos utilizados hoy <strong>en</strong> día. Por esta razón, son también <strong>de</strong> los más estudiados. El diseño <strong>de</strong> fármacos hacia<br />

este grupo <strong>de</strong> receptores es <strong>de</strong> gran interés para la industria químico farmacéutica y se han obt<strong>en</strong>ido gran<strong>de</strong>s alcances <strong>en</strong> este<br />

campo. Estos avances se han g<strong>en</strong>erado por el estudio químico-farmacológico <strong>de</strong> los compuestos que actúan como ligandos y <strong>de</strong><br />

las proteínas mismas que actúan como receptores. Algunos <strong>de</strong> los receptores <strong>de</strong> este grupo han sido id<strong>en</strong>tificados, secu<strong>en</strong>ciados<br />

y clonados. Es más, <strong>en</strong> la década pasada datos por cristalografía <strong>de</strong> rayos-X <strong>de</strong> estas proteínas, han permitido estudiar los sitios<br />

(ortostéricos y alóstericos) <strong>de</strong> unión <strong>de</strong> los ligandos y los f<strong>en</strong>óm<strong>en</strong>os <strong>de</strong> reconocimi<strong>en</strong>to, activación y señalización mediada por<br />

la interacción ligando-proteína. Esto ha g<strong>en</strong>erado la capacidad <strong>de</strong> estudiar tipo <strong>de</strong> unión y <strong>en</strong>ergía <strong>de</strong> unión ligando receptor<br />

con lo cual se han obt<strong>en</strong>ido moleculas con gran afinidad y efici<strong>en</strong>cia. El diseño molecular, mediante estudios <strong>de</strong> parámetros<br />

físico-químicos <strong>de</strong> los ligandos propuestos; por medio <strong>de</strong> técnicas computacionales, ha g<strong>en</strong>erado una estrategia <strong>de</strong><br />

investigación y <strong>de</strong>sarrollo <strong>de</strong> nuevos fármacos que ha sido muy difundida <strong>en</strong> nuestros días, ya que con su uso hemos obt<strong>en</strong>ido<br />

fármacos con mayor afinidad, pot<strong>en</strong>cia y eficacia que los disponibles <strong>en</strong> la actualidad.

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