DVD 3 - Polimeros - Inet
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Este máximo de energía representa el estado de transición en el cual se forma el intermediario rico<br />
en energía durante la conversión de los reactivos en los productos. Debido a la gran energía de activación<br />
que separa a los reactivos de los productos, a menudo la misma reacción es más lenta si<br />
no es catalizada, que si la cataliza una enzima 32.<br />
9.7.4.2 Las enzimas<br />
Hemos visto que las moléculas que reaccionarán en un evento químico deben contener suficiente<br />
energía para sobrepasar la energía de activación del estado de transición en su camino<br />
para transformase en los productos. En ausencia de la enzima, sólo una pequeña porción de<br />
la población de estas moléculas posee la energía suficiente para realizar la transición hacia<br />
los productos. La velocidad de la reacción estará determinada por el número de moléculas<br />
que se encuentren en ese estado energético particular. En general, al disminuir la energía de<br />
activación, la mayoría de las moléculas tienen energía suficiente para pasar sobre el estado<br />
de transición y por tanto aumenta la velocidad de la reacción. Es decir que una enzima permite<br />
que una reacción se lleve a cabo rápidamente bajo las condiciones que reinan en la célula. La<br />
enzima no modifica la energía contenida en los reactivos o producto; de la misma forma, no<br />
altera el equilibrio de la reacción.<br />
9.7.4.3. El sitio activo<br />
Las moléculas del sustrato (S) se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima (E), denominado<br />
sitio o lugar activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio<br />
activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina<br />
la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el<br />
sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".<br />
Lugar<br />
+<br />
E activo S<br />
E S<br />
E<br />
El modelo de llave- cerradura fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles<br />
y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos —modelo<br />
de Koshland—. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste<br />
inducido 33 y se esquematiza en la figura.<br />
Lugar<br />
activo<br />
+<br />
E S<br />
E S E<br />
Conformación del<br />
estado de transición<br />
32 http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/funcion%20enzima.html<br />
33 http://fai.unne.edu.ar/biologia/metabolismo/enzimas.htm<br />
+<br />
+<br />
P 1<br />
P 2<br />
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| GUÍA DIDÁCTICA | Capítulo 9 | POLÍMEROS<br />
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