Industria Alimentaria mayo-junio 2017
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38 [ TECNOLOGÍA ]<br />
acuerdo al método seguido por Welsh et<br />
al. [15]. Las muestras se marcaron aleatoriamente<br />
y se sirvieron a temperatura<br />
ambiente en vasos de papel blanco, a un<br />
panel semi-entrenado de 25 miembros. Se<br />
usó leche de soya comercialmente disponible<br />
(leche de soya Sofit natural, sin sabor,<br />
Hershey India Pvt. Ltd.) como bebida<br />
referencia para evaluar la aceptación. Se<br />
les preguntó a los panelistas acerca de su<br />
bebida favorita y su bebida menos favorita<br />
y también acerca de los aspectos sensoriales<br />
positivos y negativos de cada bebida.<br />
Ensayos in vitro<br />
Las bebidas de quinoa (5 mL) se diluyeron<br />
con agua destilada y con un volumen<br />
de hasta 10 mL. Después se centrifugó a<br />
11000/g, por 25 minutos. El sobrenadante<br />
se separó y se usó para los ensayos in vitro.<br />
La extracción y todos los análisis se hicieron<br />
por triplicado.<br />
Ensayo de fenólicos totales<br />
El contenido fenólico total se evaluó por<br />
el método de Folin-Ciocalteu como lo describieron<br />
Ranilla et al. [16]. Los resultados<br />
se expresaron como mg GAE/g de peso de<br />
muestra, donde GAE representa los Equivalentes<br />
de Ácido Gálico.<br />
Ensayo de la inhibición de la actividad<br />
antioxidante por DPPH (1,1-Difenil-2-picril-hidracil)<br />
La actividad de captación de DPPH se determinó<br />
usando el método seguido por Ranilla<br />
et al. [16] con ligeras modificaciones. En resumen,<br />
250 µL de bebida de quinoa se añadieron<br />
a 4 mL de 60 µM de solución DPPH<br />
preparada en 95% de etanol. La mezcla de reacción<br />
se puso en un ambiente obscuro por<br />
cerca de 20 minutos y se leyó la absorbancia<br />
a 517 nm. Para comparación, 250 µL de 95%<br />
de etanol se usaron como control. El porcentaje<br />
de inhibición se calculó de acuerdo con<br />
la fórmula:<br />
% de DPPH control<br />
– DPPH muestra evaluada<br />
inhibición = X 100<br />
DPPH control<br />
La actividad inhibitoria de la α-amilasa se siguió<br />
de acuerdo a Ranilla et al. [2]. La actividad<br />
inhibitoria de la α-amilasa (%) se calculó<br />
de acuerdo a la siguiente ecuación:<br />
l control<br />
– l muestra evaluada<br />
% de inhibición = X 100<br />
l control<br />
Ensayo de inhibición de la α-glucosidasa<br />
El ensayo de inhibición de la α-glucosidasa<br />
se siguió de acuerdo con Ranilla et al. [16]. La<br />
actividad inhibitoria de la α-glucosidasa se<br />
expresó como el porcentaje de inhibición y<br />
se calculó de acuerdo a la siguiente ecuación:<br />
l control<br />
– l muestra evaluada<br />
% de inhibición = X 100<br />
l muestra evaluada<br />
Ensayo de inhibición de la enzima<br />
convertidora de la angiotensina I (ACE)<br />
El ensayo de inhibición de la ACE se evaluó<br />
por el “método de escisión de enlaces” y se<br />
determinó de acuerdo al procedimiento seguido<br />
por Oboh et al. [17]. La inhibición de la<br />
ACE se calculó por la siguiente ecuación:<br />
l control<br />
– l muestra evaluada<br />
% de inhibición = X 100<br />
l muestra evaluada<br />
ANÁLISIS ESTADÍSTICO<br />
Todos los análisis experimentales se realizaron<br />
por triplicado. Los resultados se expresaron<br />
como media ± desviación estándar. Los datos<br />
estadísticos se analizaron usando un Software<br />
Graphpad Prism 6 (La Jolla, CA, EU). La evaluación<br />
nutricional, física, química, y los datos del<br />
análisis in vitro, se compararon usando una<br />
ANOVA de dos vías, y la prueba de rango de<br />
<strong>Industria</strong> <strong>Alimentaria</strong> | Mayo - Junio <strong>2017</strong>