^rr:^-= ®si ^ ^ ^^^< a ^ ;' 4 ^--,.,^ . ,^ ' ` .^°,^ ^r. E":ĉ^.R^ ^::,i^ ^ ' _ i^^^^$i k MAYOR POLIVALENCIA Pnen uNa NAYOR LIBERTAD eN e^ EMP^EO oE FoeewEs ^ i . ^• . ^. ^ ^ ^ , ,- ., , , ., .,, „ , ,. ,,, , , , -,,, ^ ^ ^ •i ^ ^.^ ^ ^^ ^ ^.^ ^^ ^ ^ ^^ ^- ^ ^ .^^ ^, ^ - ^- ^
^ Veterinario Para compren<strong>de</strong>r cómo viene <strong>de</strong>terminac^la la susceptibilidad o resistencia a la acción <strong>de</strong>l prión productor <strong>de</strong>l Srapie en el ganado ovino, <strong>de</strong>ben repasar^se en profundidad toda una serie <strong>de</strong> a.spectos. 0 z Susceptibilidad y resistencia al Scrapie J.C. F^piuo^a, F. I)íaz-Sart Se^;uttdo, I^. Parr^a, J.A. R ĉ ulrí^uez-Renit ĉĉ, M.E. Herva, A. I^elaño-Ginés, A. lirw^, M.J. Cano, M. Mor^leti y J.M. 7i ĉ rre^. Ctro. rle lnve^ti^;aciót^ enSanidad Animal (CISA-1NIA). Val<strong>de</strong> ĉ rlrl^o^ (Madrid). La tembladcra <strong>de</strong>l ganado ovino, más conocida como scrapie por la <strong>de</strong>nominación anglosajona <strong>de</strong> la cnfcrmedad, es una enfcrmedad ncuro<strong>de</strong>generativa c{uc pertcnece al grupo <strong>de</strong> las cncefalopatías espongiformcs transmisibles (EET), por ello pue<strong>de</strong> <strong>de</strong>nominarse tambi^n Encefalopatía Espongiformc Ovina. Dcl mismo modo que ocurre en otras EET, ^I agcnte causal <strong>de</strong> esta enfermcdad es una proteína cclular <strong>de</strong>nominada PrP^quc <strong>de</strong>hido a modificaciones estructurales en la estructura dc la misma se convierte en la forma patológica, <strong>de</strong>nominada PrP`` siglas yue <strong>de</strong>rivan dc "prion protcin" y "Scrapic" pues esta cnfermedad fue la primera y m^^s cstudiada causada por una PrP modificada. Existen dif^crentes EET yue afectan a diversas especics, como la cnfcrmedad <strong>de</strong> <strong>de</strong>sgastc crónico <strong>de</strong> cérvidos (CWD <strong>de</strong> las siglas cn ingl^s) quc se encuentra muv cxtcndida cn América <strong>de</strong>l Norte, o la encefalopatía espongiforme bovina (EEB ) que ha supuesto un grave problema cn Europa. Así mismo, la EEB ha <strong>de</strong>spcrtado un gran intcrés tanto científico como social hacia cstc tipo <strong>de</strong> enfermeda<strong>de</strong>s <strong>de</strong>bido a la capacidad dc transmisión <strong>de</strong> la cnfermedad a humanos en quienes provoca una EET con caractcrísticas que dificren dc la propia <strong>de</strong> la cspecie humana (la enfermedad <strong>de</strong> Creutrfeldt-Jacob o ('JD) dcnominada vCID. Afortunadamente, existe una "barrera <strong>de</strong> especie" que limita la transmisión dc las EET entre organismos <strong>de</strong> diferentes especies, sin embargo, en ocasiones, esta barrera pue<strong>de</strong> ser atravesada, como ha ocurrido con la EEB. Afortunadamenle, se considrra quc el scrapie no puc<strong>de</strong> afectar a la especie humana, sin emhargo, cs necesario un control riguroso <strong>de</strong> la presencia <strong>de</strong>l scrapie para limitar al m^íximo la posible dispersión <strong>de</strong>l agcnte infcccioso. Asimismo, la posibilidad <strong>de</strong> yue la EEB pucda haher infectado a la población ovina y pucda encontrarsc prescnte en la misma no puc<strong>de</strong> <strong>de</strong>scartarse, <strong>de</strong> tal modo yuc cl an^ílisis <strong>de</strong>tallado dc las EET en cl ganado ovino supone un asunto dc gran inlcr s <strong>de</strong>s<strong>de</strong> el punto <strong>de</strong> visla <strong>de</strong> la sanidad animal y pública. Características <strong>de</strong> PrP La protcína PrP` es una sialoglicoproteína dc unos 33-35 KDa (25fi aminoácidos). Está codificada por un gcn cromoscímico <strong>de</strong> copia única (PRNP) locali-r.ado en el cromosoma 13, muy similar cntre las distintas espccies <strong>de</strong> mamífcros (Figura 1), presentando una homología <strong>de</strong> secuencia <strong>de</strong>l ^0-90%. Se expresa constitutivamente cn casi todos los tejidos <strong>de</strong>l organismo adulto sicndo su cxpresión mtíxima en tejidos neurona- Irs, fundamentalmente cn cl cerebro, cerebelo, médula c hipotálamo. La secucncia primaria d^ la PrP^ está compuesta por cinco rcgiones diferentcs; la primera <strong>de</strong> ellas (1-23) contienc un p^ptido scñal quc dirige a la proteína hacia el rctículo cn- mundogana<strong>de</strong>ro 65
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