Evaluación de la inmunogenicidad y la capacidad protectora de la ...

Discusiónfueron producidos contra la proteinasa purificada. Estos anticuerpos, así como el suero delos ratones inmunizados con la proteinasa de 62 kDa fueron capaces de reconocer, porinmunotransferencia, a la proteinasa de 60 kDa (donada gentilmente por el Dr. Garber),sugiriendo este resultado que ambas proteinasas pudieran ser la misma o siendo otra depeso molecular similar tenga regiones conservadas que pueden ser reconocidas por losAcMs; lo que pudiera ser confirmado a través del conocimiento de la estructura primaria deambas proteínas.El empleo de la técnica de IFI permitió verificar que los epitopos reconocidos por losmonoclonales 4D8 y 1A8 en la proteinasa de secreción, se encuentran también sobre T.vaginalis, sin dejar de tener en cuenta la posibilidad de que la Ez una vez secretada,pudiera adherirse a la superficie de T. vaginalis.Mendoza-López y colaboradores demostraron que la proteinasa de 30 kDa es importante enel proceso de citoadherencia del parásito (Mendoza-López et al, 2000). Esta observacióncoincide con los resultados obtenidos en nuestro estudio en el cual se demuestra que lostres AcMs anti-proteinasa de 62 kDa son capaces de inhibir este proceso. Resultadossimilares fueron alcanzados con los AcMs contra la proteína 33 de adhesión de T. vaginalis(Huang et al, 2007).Los anticuerpos 4D8 y 1A8 que marcan a la proteinasa del parásito por IFI son también losque más inhiben la citoadherencia en el modelo con células HeLa. Sin embargo, el AcM3C11 que reconoce a la proteinasa y no al parásito por IFI, solo disminuye en un 17,3 % lacitoadherencia. Esto nos lleva a pensar que la proteinasa secretada por el parásito, actúasobre la superficie de la célula epitelial y/o sobre el parásito, modificando de alguna formala interacción huésped-parásito. La formación de inmunocomplejos entre los AcMs 4D8 y1A8 y la proteinasa hace que ésta se inactive y disminuya la concentración necesaria paraun mecanismo efectivo de citoadherencia.88