Evaluación de la inmunogenicidad y la capacidad protectora de la ...

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ResultadosDe la columna de intercambio iónico, eluyeron fracciones con actividad enzimática (Figura2). Las fracciones se unieron según el perfil obtenido en tres mezclas y a su vez fueronpurificadas por filtración en gel. Durante este paso, no se observó un incremento apreciablede la actividad específica, y la actividad enzimática disminuyó a la mitad de la obtenidahasta esa etapa. Se obtuvieron fracciones activas que correspondieron a pesos molecularesde 62, 40 y 29 kDa (datos no mostrados). En la figura 3 aparece solo reflejado el perfil deactividad enzimática de la proteinasa de 62 kDa por filtración en gel.azocaseínaUA35A 2804.512.54Figura 2. Perfil de actividad enzimática de antígenos de excreción – secreción de T.vaginalis después de realizada la Cromatografía de Intercambio Iónico. 3.52Los ensayos enzimáticos de las fracciones se realizaron a pH 7,0 con el3sustrato azocaseína, las mezclas de reacción se incubaron a 37 o C por 3 horas y las1.5 lecturas se realizaron a 366 nm.2.50.5211.5mg de azocaseína / h / mL Ez0.500 25 50 75volumen de elución (mL)Figura 2. Perfil de actividad enzimática de antígenos de secreción de T. vaginalisdespués de realizada la cromatografía de intercambio iónico (gradiente lineal 10-500mmol/L de NaCL).Los ensayos enzimáticos de las fracciones se realizaron a pH 7,0 con el sustratoazocaseína, las mezclas de reacción se incubaron a 37 o C por 3 horas.UA. Unidades arbitrarias.10010.50[NaCL] mol / LAbsorbancia a 280 nm066
ResultadosUAmag de azocaseína / h / mLde Ez3,532,521,510,5azocaseínaA 280 nmSerie421,510,5Absorbancia a 280 nm010 201 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25Volumen de elución (mL)0Figura 3. Perfil de actividad enzimática de la proteinasa de 62 kDa purificada utilizando lamatriz Superosa 6.Los ensayos enzimáticos de las fracciones se realizaron a pH 7,0 con el sustrato azocaseína, lasmezclas de reacción se incubaron a 37 o C por 3 horas y las lecturas se realizaron a 366 nm.UA. Unidades arbitrarias.Se verificó el grado de pureza de la proteinasa de 62 kDa (PM por filtración en gel) porelectroforesis en geles de poliacrilamida obteniéndose una sola banda con un PMaproximado de 64 kDa (Figura 4) calculado por interpolación lineal a partir de proteínaspatrones.67
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