Regolazione enzimatica - Biotecnologie

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Nella maggior parte dei casi gli enzimi allosterici sono enzimi polimerici che mostrano anche l’effetto cooperativo. Allosterismo: cambiamento conformazionale che si verifica in un protomero, in risposta ad una interazione ligando-sito allosterico. Cooperatività: implica un cambiamento conformazionale di un protomero, indotto dall’interazione con un effettore che, a sua volta, induce un protomero adiacente ad assumere una nuova conformazione con una diversa affinità per il ligando effettore o per un secondo ligando. M.N. Gadaleta
Allosterismo cambiamenti nella struttura terziaria Cooperatività cambiamenti nella struttura quaternaria Proteine allosteriche: proteine che subiscono una regolazione di tipo allosterico e/o che mostrano il fenomeno della cooperatività: quasi sempre i due fenomeni sono connessi anche perché quasi tutte le proteine allosteriche sono polimeriche. Può esistere un effetto allosterico in assenza di cooperatività: per es. nella alcooldeidrogenasi (ADH): in questo enzima i cambiamenti conformazionali indotti in un protomero non si trasmettono ai protomeri adiacenti. E’, tuttavia, molto raro. Effettori/modulatori allosterici : positivi = attivatori negativi = inibitori M.N. Gadaleta
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