Regolazione enzimatica - Biotecnologie

Effetto omotropo cooperativo negativo
La cinetica di alcuni enzimi allosterici, sebbene simile ad una iperbole
equilatera, non può essere descritta dall’equazione di Michaelis e
Menten (risulta più appiattita e sale molto lentamente, non è una
iperbole equilatera). Il fatto che la curva di saturazione cresce così
lentamente si spiega col fatto che il legame di una molecola di S rende
più difficile il legame delle successive molecole di S.
Esempio:
Gliceraldeide 3fosfato deidrogenasi: 4 siti per NAD +
Gliceraldeide 3fosfato deidrogenasi = enzima regolato da NAD + (che
può essere considerato un substrato dell’enzima) con effetto omotropo
cooperativo negativo
Effetto omotropo cooperativo negativo: il legame della prima molecola
di NAD + diminuisce l’affinità delle altre subunità per NAD + .
M.N. Gadaleta