molecole trasportatrici di o negli animali : mioglobina ed emoglobina

Confronto tra la struttura primaria (sequenze AA) della Mb di Capodoglio e lecatene α e β di Hb umana (confronto tra proteine diverse che hanno la stessafunzione)Solo 27 AA risultano identici dal confronto delle catene Mb, Hbα e Hbββo identicima ~ 40% o sostituzioni conservative (AA con le stesse caratteristiche,i.e. R idrofobico con R idrofobico)Le somiglianze sono maggiori tra le catene α e β di Hb che non tra queste e Mb a causadelle DIVERSE PRESSIONI EVOLUTIVE sul gene della catena mioglobinica →monomerica e su quelli delle catene dell’Hb → oligomeri di un tetrameroNelle catene α e β occorrono sulla superficie di contatto, potenzialità di legame einterazioni non richiesta nella Mioglobina:13 residui che nella struttura terziaria occupano posizioni analoghe:- sono polari perché rivolti verso la soluzione acquosa nella mioglobina- sono idrofobici perché si trovano nelle zone di contatto degli oligomeri nelle catene αe β