molecole trasportatrici di o negli animali : mioglobina ed emoglobina

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Altri legami che rendono compatta la forma TDPG abbassa l’affinità per O 2 perché crea legami addizionali tra le subunitàstabilizzando la struttura quaternaria della deossiemoglobina (forma T).
- il DPG si lega 1:1 con deossi Hb- Il DPG si lega nella cavità centrale dideossi Hb- residui carichi+ di entrambe le catene βdi deossi Hb interagiscono con lecariche– del DPG (5 a pH fisiologico)La transizione TR si ha per:a) rottura dei legami ionici chestabilizzano lo stato T della deossi Hbb) espulsione di DPG dalla cavità di deossiHb che si restringe: diminuisce ladistanza tra le eliche H delle catene βed aumenta la distanza dei gruppiterminali NH 3+che non possono piùrimanere in contatto col DPG: quindiperdita dei legami che contribuivano arendere compatta la forma T.da: Voet & Voet (II Ed.)
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