molecole trasportatrici di o negli animali : mioglobina ed emoglobina

More documents

Recommendations

Info

MODELLO SEQUENZIALE O DI KOSHLAND1. In assenza di O 2 esiste solo la forma T2. Il legame di una molecola di O 2 a una subunità di T altera laconformazione solo di quella subunità3. La subunità che ha subito un cambio conformazionale stabilisce nuovicontatti con le altre subunità che possono favorire o sfavorire il legamedel ligando (sono possibili effetti cooperativi positivi e negativi)può farDa: Strayer L.
Spiegazione dell’effetto Cooperativo:La deossiemoglobina è una molecola l rigida id per gli otto legami salini i eperi legami conil DPG. La affinità dei suoi gruppi eme per l’ossigeno è molto bassaL’ossigenazione ha luogo soloquando alcuni di questi legami salini vengono spezzatidal legame di una prima molecola di ossigeno all’eme che permette al Fe +2 dispostarsi verso il piano dell’EME.Il movimento trascina con sè l’istidina prossimale nonché tutta l’elica F.Questo fa sì che la subunità α cui il primo ossigeno si è legato cambi conformazionein seguito alla rottura intracatena di alcuni legami e alla formazione di nuovi.Il cambiamento conformazionale di una subunità influenza i legami intercatena chetenevano la subunità legata alle altre portando,man mano che la pressionedell’ossigeno aumenta ,al progressivo indebolmento fino alla rottura dei legamisalini intercatena. Ciò facilita il legame delle successive molecole di ossigenoIl cambiamento della struttura quaternaria fa restringere la cavità centrale diDeoxHb che non può più alloggiare il DPG che viene espulso.Si rompono così anche questi legami ionici favorendo sempre più il prevalere dellastruttura R di Hb,più affine all’ossigeno.L’affinità di O 2 per la forma T ed R è, rispettivamente, di 1:300.
Page 1 and 2: MOLECOLE TRASPORTATRICI DI O 2NEGLI
Page 3 and 4: Eit Eritrocita = un sacchetto pieno
Page 5 and 6: Molecola purificata dai muscoli di
Page 7 and 8: EMOGLOBINA: prima proteina polimeri
Page 9 and 10: Sono note le sequenze AA delle Hb d
Page 11 and 12: Biochimica per le discipline biomed
Page 13 and 14: RAPPORTO GLOBINA:EMEIn H 2 O, l’e
Page 15 and 16: Il Fe +2 forma 4 legami di coordina
Page 17 and 18: da: Nelson & Cox
Page 19 and 20: Basi strutturali della diminuita af
Page 21 and 22: CONFORMAZIONI strutturali della EMO
Page 24 and 25: Variazioni della struttura quaterna
Page 26 and 27: Altri legami che rendono compatta l
Page 28 and 29: Harper's. Biochimica illustrata. Ed

molecole trasportatrici di o negli animali : mioglobina ed emoglobina

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?