molecole trasportatrici di o negli animali : mioglobina ed emoglobina

Spiegazione dell’effetto Cooperativo:La deossiemoglobina è una molecola l rigida id per gli otto legami salini i eperi legami conil DPG. La affinità dei suoi gruppi eme per l’ossigeno è molto bassaL’ossigenazione ha luogo soloquando alcuni di questi legami salini vengono spezzatidal legame di una prima molecola di ossigeno all’eme che permette al Fe +2 dispostarsi verso il piano dell’EME.Il movimento trascina con sè l’istidina prossimale nonché tutta l’elica F.Questo fa sì che la subunità α cui il primo ossigeno si è legato cambi conformazionein seguito alla rottura intracatena di alcuni legami e alla formazione di nuovi.Il cambiamento conformazionale di una subunità influenza i legami intercatena chetenevano la subunità legata alle altre portando,man mano che la pressionedell’ossigeno aumenta ,al progressivo indebolmento fino alla rottura dei legamisalini intercatena. Ciò facilita il legame delle successive molecole di ossigenoIl cambiamento della struttura quaternaria fa restringere la cavità centrale diDeoxHb che non può più alloggiare il DPG che viene espulso.Si rompono così anche questi legami ionici favorendo sempre più il prevalere dellastruttura R di Hb,più affine all’ossigeno.L’affinità di O 2 per la forma T ed R è, rispettivamente, di 1:300.