Self-Assembly of Synthetic and Biological Polymeric Systems of ...

interface aire-agua de los copolímeros estudiados disminuye conforme se incrementa la
hidrofobicidad del copolímero. Los datos obtenidos mediante reología interfacial de la película
copolimérica adsorbida en la interface aire-agua muestran que la capa adsorbida en la interface se
comporta como un sólido en todo el rango de frecuencias analizadas, mientras que la capa
polimérica adsorbida en la interface cloroformo-agua se comporta como un fluido viscoso para el
mismo rango de frecuencias. Las isotermas de compresión, presión superficial vs área ( vs A), y
las monocapas de Langmuir-Blodgett se obtuvieron con una balanza de Langmuir-Blodgett. Las
diferencias en las isotermas de Langmuir obtenidas para los tres copolímeros de bloque tienen su
origen en la diferente relación entre los bloques hidrófobo/hidrófilo. Bajo esta consideración, el
copolímero EO137SO18EO137 muestra una isoterma de adsorción con cuatro estados característicos,
mientras que en las isotermas de adsorción de los otros dos copolímeros (EO12SO10 y
EO10SO10EO10), sólo se observan dos regiones. Las monocapas de Langmuir-Blodgett se obtuvieron
a dos diferentes valores de presión superfcial (5 y 11 mN/m), y sus imágenes topográficas fueron
analizadas por AFM. Para ambas presiones, las imágenes topográficas revelan la existencia de
micelas circulares en la superficie de la película. Sin embargo, el tamaño de las micelas disminuye
con el aumento de la presión interfacial y, a su vez se observa un incremento del espesor de la
monocapa.
En la segunda etapa de nuestro trabajo, se estudiaron los procesos de ensamblaje molecular en la
forma de fibras en disolución acuosa de la proteína seroalbúmina humana (HSA, sus siglas en
inglés), bajo diferentes condiciones de temperatura, pH y fuerza iónica; y la posible aplicación de
estas nanoestructuras en diversas aplicaciones como catalizadores o elementos de contraste de
imagen.
In vivo, la agregación incontrolada de ciertas proteínas está relacionada directamente con
diferentes dolencias que afectan la salud humana. Uno de los productos de mayor interés
originados por la inadecuada agregación proteica son las fibras amiloides. Estas estructuras
fibrilares se han detectado en con más de 20 enfermedades (neurodegenerativas o no) tales como
el Alzheimer, Huntington, el mal de Parkinson, o la diabetes tipo II, entre otras. La capacidad de
fibrilación es independiente de la estructura nativa de la proteína, no obstante, la estructura
proteica primaria aparece como un factor importante en las primeras fases del proceso de
formación de las fibras amiloides, en su cinética de formación y en su estabilidad. La fibrilación se
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