Self-Assembly of Synthetic and Biological Polymeric Systems of ...

origina debido a condiciones ambientales en las que se promueve la desnaturalización parcial o
completa de la estructura nativa de la proteína, por lo que para una proteína o cadena
polipeptídica, la formación de la fibra amiloide representa una estructura estable alternativa a la
estructura nativa.
Las fibras tipo amiloide presentan características termodinámicas y estructurales bien definidas
Estas fibras se caracterizan, en general, por ser lineales, rígidas y sin ramificaciones, con una
anchura que varía entre los 5-12 nm, tal como se ha observado por microscopía de transmisión
electrónica; además, tienen la propiedad de enlazarse a marcadores orgánicos específicos, como
Congo Red y Tioflavina T. Muestran también un patrón común de difracción de rayos-X
característico para una estructura -cruzada. Como se mencionó anteriormente, las fibras de
amiloide son responsables de distintas enfermedades como el mal de Parkinson, deficiencia de 1-
tripsina, Alzheimer y encefalopatías espongiformes. El origen de estas enfermedades está asociado
a la conversión de proteínas monoméricas a agregados proteicos insolubles, los cuales se
depositan en los tejidos/órganos del cuerpo.
La proteína plasmática más abundante del sistema circulatorio es la albúmina (representa
aproximadamente del 52 al 60 % de las proteínas plasmáticas), cuyas funciones son la regulación
de la presión osmótica sanguínea y en el transporte y almacenamiento de moléculas endógenas y
exógenas (hormonas, iones, ácidos grasos, drogas). A nivel industrial, la albúmina tiene un rol
importante en la tecnología médica, de alimentos, fármacos y en el desarrollo de biosensores
debido a sus fuertes propiedades de adsorción. La HSA es una proteína globular formada por una
sola cadena polipeptídica. La estructura de esta proteína está constituida por 585 residuos de
aminoácidos, con un peso molecular de aproximadamente 66,500 g/mol. La estructura secundaria
de la HSA consta principalmente de hélices (60 %); además presenta 17 puentes disulfuro, los
que le confiere una gran estabilidad estructural. La estructura globular de la HSA está compuesta
por tres dominios principales y seis subdominios unidos por puentes disulfuro. Debido a su
importancia fisiológica como proteína de transporte y reguladora de la presión osmótica, y a su
facilidad de agregación in vitro, la HSA se puede considerar como un modelo adecuado para
realizar estudios sobre los mecanismos de agregación proteica, con el fin de obtener una
aproximación y un mejor entendimiento de los mecanismos de agregación proteica asociada a la
amiloidogénesis. Ya que la estructura nativa de la HSA carece de cualquier predisposición a formar
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