Biochemie

Bei der kompetitiven Hemmung konkurrenzieren sich Wirkstoff und Substrat um
dieselbe Bindungsstelle am Enzym. Beide werden als Gleichgewichtsreaktion reversibel
angelagert. Dabei sind die relativen Substrat- und Wirkstoffkonzentrationen von
grundlegender Bedeutung, da sie das Ausmass der Hemmung bestimmen. Liegt das
Substrat im Überschuss vor, so wird es den Wirkstoff vom Rezeptor verdrängen und die
Bindungsstelle selbst besetzen. Diese Reaktion verändert das Bindungsgleichgewicht,
nicht aber das vm.
Bei der nichtkompetitiven Hemmung binden sich Substrat und Wirkstoff an
verschiedenen Bindungsstellen. Der Wirkstoff geht also nicht an das aktive Zentrum
sondern z.B. an eine allosterische 80 Bindungsstelle (eine Bindungsstelle an einem
anderen Ort als dem aktiven Zentrum). Eine solche Hemmung ist normalerweise
reversibel. Sie ist durch die Substratkonzentration normalerweise nicht beeinflusst, da
das Substrat an der allosterischen Bindungsstelle nicht bindet. Die allosterische
Bindung verändert das vm der Reaktion.
Beispiel:
v
2
1,8
1,6
1,4
1,2
1
0,8
0,6
0,4
0,2
0
0 10 20 30
[S]
Abbildung 112: Enzymwirkung mit Hemmung
1/v
2,5
2
1,5
1
0,5
0
-0,5 0 0,5 1
-0,5
1/[S]
v kompetitiv
v ohne Hemmung
v nicht kompetitiv
kompetitiv
Ohne Hemmung
nicht kompetitiv
80 Allosterie: Dadurch, dass ein Enzym-Molekül an einer von der Bindungsstelle des Substrats räumlich
entfernten Stelle eine Kopplung mit einem Effektor eingeht, wird über Bewegungen des Enzyms
die räumliche Anordnung (Konformation) im aktiven Zentrum reversibel so abgewandelt, dass
sich die Substrat-Bindung oder -Umsatzgeschwindigkeit ändert.
Chemie, 6sm
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