Biochemie

Weitere Magazine

Empfehlungen

Info

Spinnfaden Abbildung 95: Die Struktur eines Spinnfadens Anwendung: Unterscheidung von Baumwolle und Wolle/Seide durch den „Brenntest“ 3.3.7.6 Globuläre Proteine Im Gegensatz zu Faserproteinen sind globuläre Proteine kugelförmig und löslich. Sie spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel des Körpers. Beispiele für globuläre Proteine sind: Albumin, Globulin, Casein, Hämoglobin, Enzyme und Peptidhormone. Albumine und Globuline sind lösliche Proteine aus tierischen Zellen, Blutserum, Milch und Eiern. Hämoglobin ist ein Protein, das für den Sauerstofftransport im Blut zuständig ist. Die rote Farbe der Blutkörperchen stammt von diesem Protein. Man kennt heute mehr als 100 verschiedene Varianten des menschlichen Hämoglobins. Das Hämoglobin S ist Ursache der Sichelzellenanämie, einer Erbkrankheit unter Schwarzafrikanern. 3.3.7.7 Protein-Hormone Diese Proteine stammen aus Hormondrüsen und wirken nicht als Enzyme. Sie stimulieren vielmehr bestimmte (enzymatische) Reaktionen in den Zielorganen. Auf diese Weise haben sie Einfluss auf lebenswichtige Körperfunktionen, wie Grundumsatz, Produktion der Verdauungsenzyme und Milchproduktion, um nur einige zu nennen. Ein wichtiges Enzym ist z. B. Insulin oder TRH (Thyroid Releasing Hormone). Es stammt aus der Bauchspeicheldrüse, wo es in den Langerhans-Inseln produziert wird, und beeinflusst den Blutzuckerspiegel. Ein anderes Enzym, das Thyroglobulin aus der Schilddrüse, kontrolliert den Grundumsatz. Calcitonin, ein weiteres Enzym der Schilddrüse, senkt den Calciumspiegel im Blut. 3.3.7.8 Antikörper Antikörper sind ein wichtiger Teil unserer „Verteidigung“. Antikörper, auch Immunoglobuline genannt, sind Tausende verschiedener Proteine im Blutserum. Sie reagieren mit Antigenen (Erregern oder Fremdkörpern) im Blut. Ein einzelnes Antigen ist in der Lage, die Produktion vieler Antikörper zu stimulieren, die dann das Antigen von verschiedenen Seiten her angreifen und unschädlich machen. Chemie, 6sm 90 Abbildung 96: Schematische Struktur eines Antikörpers
Abbildung 97: Antigen-Antikörper-Reaktion: Immunkomplexbildung (AG: Antigen, AK: Antikörper) a) Optimales AG-AK-Verhältnis (Komplexe unlöslich); b) AK-Überschuss (Komplexe meist unlöslich); c) AG-Überschuss (Komplexe überwiegend löslich) Chemie, 6sm 91
Seite 1 und 2:
Pädagogische Hochschule Chemie St.
Seite 3 und 4:
Peter Bützer Pädagogische Hochsch
Seite 5 und 6:
Seite 7 und 8:
Seite 9 und 10:
Seite 11 und 12:
Seite 13 und 14:
Seite 15 und 16:
Seite 17 und 18:
Seite 19 und 20:
Vergleich der Simulation mit Messda
Seite 21 und 22:
1.2.7 Der biochemische Prozess der
Seite 23 und 24:
Abbildung 19; Insulinwirkung bei de
Seite 25 und 26:
1.3 Metabolismus als Netzwerk Im St
Seite 27 und 28:
Im übertragenen Sinne gelten diese
Seite 29 und 30:
Die Glycolyse als Hub 19 Was ist nu
Seite 31 und 32:
P - S P - S P - S a b c d d Fällt
Seite 33 und 34:
These hubs and nodes, they said, ar
Seite 35 und 36:
4. Einfache Fettsäuren, Terpene un
Seite 37 und 38:
Folgerung: Rezeptoren sind sehr spe
Seite 39 und 40: Die Wirkung der in Puffer-Lösung e
Seite 41 und 42: 2.1.4 Besonderheiten einiger AMCS M
Seite 43 und 44: Saure A. (besitzen neg. geladene Se
Seite 45 und 46: 2.1.5.2 Tyrosin im Stoffwechsel Tyr
Seite 47 und 48: Me HO Rezeptor HO Komplexbindung Mg
Seite 49 und 50: (07) INITIAL TIME = 0 Units: millis
Seite 51 und 52: Zeit t für die Reizübertragung du
Seite 53 und 54: HO Peroxidase+ Iodinase Monoiodtyro
Seite 55 und 56: Kropferzeugende Stoffe In den Kohl-
Seite 57 und 58: Die Chemie des Bräunens Alle Reakt
Seite 59 und 60: n O O HO HO HO HO O HO O N H N H N
Seite 61 und 62: 2.1.5.5 Stoffwechsel von Tryptophan
Seite 63 und 64: 2.1.5.7 Melatonin ein Hormon aus Tr
Seite 65 und 66: 2.1.6 Reaktionen von AMCS Unter dem
Seite 67 und 68: 2.1.6.2 Merrifield-Synthese Die aut
Seite 69 und 70: 2.1.8 Ein Süssstoff aus Aminosäur
Seite 71 und 72: Abbildung 67: Räumliche Struktur v
Seite 73 und 74: 2.1.11 Unsere Abwehr von Mikroorgan
Seite 75 und 76: Tabelle 4: Daten zu den 7 natürlic
Seite 77 und 78: Tabelle 5 : Wirkungen von Hypohysen
Seite 79 und 80: 2.2.2 Strukturen in der Literatur a
Seite 81 und 82: Mehr als 2/3 der Aminosäuren von H
Seite 83 und 84: moleküle im Wasser sofort zu Tröp
Seite 85 und 86: 2.2.7 Beispiele 2.2.7.1 Insulin Abb
Seite 87 und 88: 3.3.7.2 Beispiele von grossen Prote
Seite 89: Keratin ist in Wasser nicht löslic
Seite 93 und 94: die Pasteur seinerzeit „Fermente
Seite 95 und 96: E S+B+ E E S +B E mit Enzym a P E o
Seite 97 und 98: Bei Enzymen ist nicht nur das aktiv
Seite 99 und 100: 2.3.3.1 Einfluss des pH Der Einflus
Seite 101 und 102: 2.3.4 Umkehrbarkeit der Enzymwirkun
Seite 103 und 104: Tabelle 10: Enzymklassen nach der I
Seite 105 und 106: Optimum liegt bei 1.54 und wird dur
Seite 107 und 108: 107 Annahmen für das Modell: k2 E
Seite 109 und 110: Bei der kompetitiven Hemmung konkur
Seite 111 und 112: Chemie, 6sm 40 mmol 4 mmol 20 mmol
Seite 113 und 114: Tabelle 12: Einige wichtige Aminoca
Seite 115 und 116: 3 Glossar: Biochemie abiotische Fak
Seite 117 und 118: gehirnzersetzende Krankheit beim Me
Seite 119 und 120: Chemische Reaktion bestehend aus Hi
Seite 121 und 122: Konvergenz, Hub Konzentrationsgefä
Seite 123 und 124: osmotischer Druck Konzentrationsgra
Seite 125 und 126: Anstieg der Eingangsgrösse mit ein
Seite 127 und 128: Kohlendioxid (CO2) UV-A Wellenläng
Seite 129: Makrosystem 9 maximale Geschwindigk
Alle anzeigen

Biochemie

Sie wollen auch ein ePaper? Erhöhen Sie die Reichweite Ihrer Titel.

Template löschen?

Als Template speichern?