Untersuchung des Einflusses von Maservirus auf ... - OPUS Würzburg

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F-Aktin Bindung
Alphahelikale
Domäne
Aktive „offene“ Form
pThr566
F-
Aktin
PKCθ oder Rho-Kinase
Geschlossene Form
Schema 1.5.: Funktionelle Organisation und Aktivierung von ERM-Proteinen.
(A) Domänenstruktur der ERM-Proteine. Die N-terminale FERM-Domäne (grün) ist eine funktionelle
Domäne, die mit Membrankomponenten, Phospholipiden und verschiedenen Signalmolekülen
interagieren kann, die C-terminale Aktin-bindende Domäne (blau) wird am Threoninrest (Thr, gelb)
phosphoryliert, verbunden werden die Domänen durch eine alpha-helikalen Region (rot). (B) ERM-
Proteine werden durch konformationelle Änderungen reguliert. Der Hauptteil der ERM-Proteine liegt
in einer inaktiven, geschlossenen Konformation vor, bei der die FERM-Domäne mit der Aktinbindenden
Domäne interagiert. Phosphorylierung am Threoninrest durch PKCθ oder Rho-Kinase und
Bindung von PIP2 induzieren und stabilisieren die offene aktive Konformation, die eine Verbindung
der FERM-Domäne mit Transmembranproteinen und der Aktin-bindenden Domäne mit dem F-Aktin-
Zytoskelett ermöglicht. (Verändert nach: Cullinan et al. 2002, 131)
In der offenen Konformation können ERM-Proteine auch Homo- oder Heterooligomere
bilden, so dass die FERM-Domäne eines ERM-Proteins mit der C-terminalen Aktinbindenden
Domäne eines weiteren ERM-Proteins binden kann. Die Aktivierung der ERM-
Proteine wird mehrheitlich durch Phosphorylierung an einem C-terminalen Threonin-Rest