fundamentos y tecnicas de analisis de alimentos - DePa - UNAM

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Fundamentos y Técnicas de Análisis de Alimentos 20 Ventajas y desventajas de los métodos usados para determinación de proteínas Método Ventajas Desventajas Método de Kjeldahl Absorción a 280nm Método de Biuret Método de Lowry (Nollet, 1996) LABORATORIO DE ALIMENTOS I FACULTAD DE QUIMICA, UNAM Es apropiado para varios tipos de productos Su alta confiabilidad y disponibilidad Esta incluido en los métodos aprobados por las organizaciones internacionales Rápida y no destructiva No se necesitan reactivos Alta sensibilidad Baja dependencia de la respuesta de la señal a la composición del aminoácido Baja interferencia de ácidos nucleicos y nucleótidos No hay interferencia de aminoácidos libres Pequeña influencia de la composición del aminoácido en el desarrollo de color La operación es simple y se puede manejar numero grande de muestras Alta sensibilidad Fácil de operar Fácil de manejar un gran numero de muestras Llega haber interferencia de compuestos nitrogenados no proteicos Durante la digestión se produce demasiado humo Uso de catalizadores caros o tóxicos Baja sensibilidad Tarda demasiado tiempo La interferencia de otros compuestos que absorban en UV Se necesita usar muestras limpias y lámparas relativamente nuevas Interferencia de amoniaco, buffer, detergentes Baja sensibilidad Dependencia del color con la composición del aminoácido Interfieren un buen numero de compuestos Inestabilidad del reactivo Folin- Ciocalteau a pH alcalino La curva estándar no es lineal para altas concentraciones de proteínas
Fundamentos y Técnicas de Análisis de Alimentos 21 4.7 Extracción de proteínas Método de Osborne y Mendel. El método se fundamenta en la relación estructura-solubilidad de las proteínas. Las proteínas difieren en su solubilidad debido a sus características estructurales. Por ejemplo, se sabe que la zeína que es soluble en un alcohol fuerte o en disoluciones alcalinas diluidas, pero es insoluble en agua o en soluciones neutras inorgánicas. Las glutelinas por ejemplo es insoluble en agua, en soluciones salinas y en alcohol, y bastante soluble en sosa y potasa. Es importante notar que la mayoría de nitrógeno proveniente de proteínas es soluble en alcohol y en disoluciones alcalinas. Las globulinas, albúminas y proteasas son solubles en disoluciones alcalinas diluidas. (Osborne, 1914) 4.8 Propiedades funcionales de las proteínas 4.8.1 Capacidad de gelificación Cuando las proteínas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica ordenada, al proceso se le denomina gelificación. La gelificación es una propiedad funcional muy importante de algunas proteínas, se utiliza, no sólo para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión) y pata estabilizar emulsiones y espumas. Los mecanismos y las interacciones responsables de la formación de las redes tridimensionales proteicas son el despliegue y se desnaturaliza antes de la interacción y agregación ordenada proteína-proteína. La formación de las redes proteicas se considera el resultado de un balance entre las interacciones proteína-proteína y proteína-disolvente (agua) y entre las fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptídicas adyacentes. Entre las fuerzas atractivas implicadas se encuentran las interacciones hidrofóbicas (potenciadas por las temperaturas elevadas) electrostáticas (como los puentes de calcio (II) y otros cationes divalentes), los puentes de hidrógeno (potenciados por el enfriamiento) y los enlaces disulfuro. (Fennema, 1993) 4.8.2 Capacidad de emulsificación La Capacidad de emulsificación es el volumen de aceite que puede ser emulsificado por cada gramo de proteína, antes de que se produzca la inversión de fases. Las características de una emulsión y los resultados obtenidos en los dos tipos de ensayos mencionados se ven influidos por múltiples factores: tipo y geometría del equipo utilizado, intensidad de energía, velocidad de adición del aceite, volumen de la fase grasa, temperatura, pH, fuerza iónica, presencia de azúcares y agentes de LABORATORIO DE ALIMENTOS I FACULTAD DE QUIMICA, UNAM
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