fundamentos y tecnicas de analisis de alimentos - DePa - UNAM

Fundamentos y Técnicas de Análisis de Alimentos 21
4.7 Extracción de proteínas
Método de Osborne y Mendel.
El método se fundamenta en la relación estructura-solubilidad de las proteínas.
Las proteínas difieren en su solubilidad debido a sus características estructurales.
Por ejemplo, se sabe que la zeína que es soluble en un alcohol fuerte o en
disoluciones alcalinas diluidas, pero es insoluble en agua o en soluciones neutras
inorgánicas. Las glutelinas por ejemplo es insoluble en agua, en soluciones salinas y en
alcohol, y bastante soluble en sosa y potasa.
Es importante notar que la mayoría de nitrógeno proveniente de proteínas es soluble
en alcohol y en disoluciones alcalinas. Las globulinas, albúminas y proteasas son
solubles en disoluciones alcalinas diluidas. (Osborne, 1914)
4.8 Propiedades funcionales de las proteínas
4.8.1 Capacidad de gelificación
Cuando las proteínas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica
ordenada, al proceso se le denomina gelificación.
La gelificación es una propiedad funcional muy importante de algunas proteínas, se
utiliza, no sólo para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la
absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión) y pata
estabilizar emulsiones y espumas.
Los mecanismos y las interacciones responsables de la formación de las redes
tridimensionales proteicas son el despliegue y se desnaturaliza antes de la interacción
y agregación ordenada proteína-proteína. La formación de las redes proteicas se
considera el resultado de un balance entre las interacciones proteína-proteína y
proteína-disolvente (agua) y entre las fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas
polipeptídicas adyacentes. Entre las fuerzas atractivas implicadas se encuentran las
interacciones hidrofóbicas (potenciadas por las temperaturas elevadas) electrostáticas
(como los puentes de calcio (II) y otros cationes divalentes), los puentes de hidrógeno
(potenciados por el enfriamiento) y los enlaces disulfuro. (Fennema, 1993)
4.8.2 Capacidad de emulsificación
La Capacidad de emulsificación es el volumen de aceite que puede ser emulsificado
por cada gramo de proteína, antes de que se produzca la inversión de fases.
Las características de una emulsión y los resultados obtenidos en los dos tipos de
ensayos mencionados se ven influidos por múltiples factores: tipo y geometría del
equipo utilizado, intensidad de energía, velocidad de adición del aceite, volumen de
la fase grasa, temperatura, pH, fuerza iónica, presencia de azúcares y agentes de
LABORATORIO DE ALIMENTOS I
FACULTAD DE QUIMICA, UNAM