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Diversidade Microbiana e Produção de Antibióticos e Enzimas Proteolíticas por Bactérias e Fungos Endofíticos de Dicksonia sellowiana Bolsista: Cláudia Renata Muniz (Curso de Ciências Biológicas) Orientador: João Lúcio de Azevedo [INTRODUÇÃO] A Dicsksonia sellowiana, conhecida popularmente como “xaxim”, ocorre no Brasil preferencialmente no Sudeste e no Sul. Os primeiros registros fósseis são datados do período Jurássico. Seus caules envolvidos por larga bainha de raízes adventícias são o esteio de indústrias extrativistas e artesanais. Como seu crescimento é muito lento (50 a 60 anos), são impróprias para o emprego econômico. Devido a exploração comercial Dicksonia sellowiana está catalogada entre as espécies da flora brasileira, como ameaçadas de extinção, assim como os microrganismos que vivem restritamente em seu interior, denominados endofíticos. [METODOLOGIA] Após o isolamento dos microrganismos endofíticos, realizou-se estudos morfológicos e fisiológicos como: coloração de Gram, crescimento em meios com diferentes constituições; teste para produção de antibióticos; testes enzimáticos para constatar a produção de enzimas: catalases e proteases; estudos moleculares: sequenciamento do 16S rDNA, com finalidade de conhecer e estudar a diversidade microbiana. [RESULTADOS] Os testes revelaram microrganismos produtores de antibiótico, de enzimas como catalases, proteases e outras. Observou-se a predominância de bactérias pertencentes ao gênero Bacillus e fungos do gênero Fusarium, de acordo com a literatura, são comumente encontrados como endófitos.[CONCLUSÃO] O conhecimento da microbiota endofítica pode auxiliar futuramente no desenvolvimento econômico sustentável desta espécie.
Formação de Citocromo c como um complexo não covalente com Hemina Znsubstituída Bolsista (Fapesp): Eliza Carneiro Batista (Curso de Biologia) Colaboradora: Tatiana Alvarez Rinaldi Orientadora: Iseli Lourenço Nantes [INTRODUÇÃO] Citocromo c é uma hemoproteína com o grupo protético covalentemente ligado à cadeia polipeptídica através de pontes tioéter com um ou dois resíduos de citeína. Na forma de apoproteína, o citocromo é translocado para a mitocôndria onde recebe o grupo heme, o qual é covalentemente ligado à proteína. Em solução aquosa, apocitocromo c mostra todas características de uma proteína não estruturada, que contudo, adquire conformação secundária e terciária quando se associa ao grupo heme, mesmo na forma não covalente. Neste trabalho propomos estudar a formação e a estrutura de holocitocromo c não covalente utilizando hemina Znsubstituída como grupo prostético a ser incorporado pela apoproteína. [METODOLOGIA]A preparação de hemina Zn-substituída foi feita pela retirada do Fe e substituição por Zn, utilizando HF anidro. Foram realizadas medidas de incorporação do grupo prostético em diferentes pH’s, utilizando espectroscopia UV-vis e fluorescência. [RESULTADOS]A formação do holocitocromo c como um complexo não covalente com hemina Zn-substituída é um processo dependente de pH. A curva de pH para a incorporação da hemina Zn-substituída exibe dois valores de pKa: 4,24 e 8,22. Estes valores podem ser atribuídos à protonação de um grupo carboxílico e um grupo sulfidril, respectivamente. Contudo, a possibilidade de mudança no valor do pKa do grupo imidazol para a coordenação com Zn 2+ não pode ser descartada. A determinação da transição ácido-base do complexo pode proporcionar importantes contribuições para determinar a estrutura do complexo. [CONCLUSÃO]É possível obter um complexo não covalente com hemina Zn-substituída, a qual apresenta uma estrutura similar ao complexo não covalente formado pela substituição do Fe por Zn no citocromo c nativo.
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