ANAIS VI CONGRESSO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA DO PIBIC/UMC ...

Estudo conformacional de fragmentos peptídicos derivados da seqüência da PrP c ,
como núcleos iniciadores de sua conversão para a forma infecciosa PrP Sc .
Bolsista: Gabriel Luiz C. Nunes (Curso de Biologia)
Orientador: Paulo Cezar de Almeida
[INTRODUÇÃO.] O fenômeno de agregação de proteínas ocorre in vivo como
resultado de um defeito durante o processo de aquisição de estrutura com função
biológica. A correlação doença-alteração conformacional está ligada a toxicidade ou
perda da função biológica da proteína afetada. A forma fisiológica da proteína prion é
designada PrP C (proteína prion celular, 3% de folhas β) e sua forma infecciosa é
designada PrP SC (43% folhas β), correspondendo à proteína alterada. [MÉTODOS]
Síntese do peptídeo CYEDRYYRENMYRYPN-NH2, espetrometria de massa,
purificação em HPLC e análise por Dicroísmo Circular (CD). [RESULTADOS-
DISCUSSÃO] Visando a verificação de um possível comportamento estrutural paralelo
desta seqüência do prion de carneiro nas situações in vitro e in vivo, foi realizada a
exposição deste peptídeo a um meio mais apolar, ou hidrofóbico, através de sua
exposição a concetrações crescentes de 2,2,2-trifluoroetanol (TFE). Os resultados
sugerem uma possível estruturação em folha-β com o aumento da concentração de TFE,
ou seja, com o aumento da hidrofobicidade do meio, comportando-se de modo
semelhante ao observado na conversão PrP C →PrP Sc , havendo aumento do conteúdo de
estrutura em folha-β. [CONCLUSÃO] Os resultados obtidos sugerem que o fragmento,
correspondente à PrP C de carneiro, é sensível a variações de polaridade do meio e que
estas variações podem se refletir numa estruturação, que analisada por dicroísmo
circular, se assemelha a estruturas do tipo folha-β.