Interaktion von Masernviren mit Dendritischen Zellen - OPUS ...
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Einleitung 5<br />
den Transport (Wild and Buckland, 1995). Das F-Protein liegt auf der<br />
Oberfläche der Virionen als Trimer vor.<br />
Die beiden Glykoproteine bilden auf der Oberfläche <strong>von</strong> Viruspartikeln und<br />
infizierten <strong>Zellen</strong> funktionelle Komplexe (Wild et al., 1994; Wild et al., 1991). Die<br />
<strong>Interaktion</strong> zwischen dem F- und dem H-Protein sowie die fusogene Aktivität<br />
werden über den zytoplasmatischen Teil der Proteine und dessen <strong>Interaktion</strong><br />
<strong>mit</strong> dem M-Protein reguliert (Moll et al., 2001; Moll et al., 2002) (Plemper et al.,<br />
2001).<br />
Das Matrixprotein M ist an der Innenseite der Lipidhülle lokalisiert und stellt eine<br />
Verbindung zwischen den Glykoproteinen (Naim et al., 2000; Plemper et al.,<br />
2002) und dem RNP-Komplex dar. Das Matrixprotein spielt eine wichtige Rolle<br />
bei der Freisetzung neu gebildeter Viruspartikel (Cathomen et al., 1998).<br />
Weiterhin ist das M-Protein an der Transkriptionsregulation beteiligt<br />
(Suryanarayana et al., 1994).<br />
Das Nukleokapsidprotein ist das am häufigsten vorkommende MV-Protein. Es<br />
bildet stabile Komplexe <strong>mit</strong> dem Phosphoprotein und ist für die Enkapsidierung<br />
des viralen Genoms verantwortlich.<br />
Das Phosphoprotein ist ein Cofaktor der viralen Polymerase (L) und hat<br />
regulatorische Funktion bei der Transkription (Horikami and Moyer, 1995). Von<br />
der mRNA des P-Proteins werden auch das C- und das V-Protein translatiert.<br />
Die Sequenz für das C-Protein ist in einem anderen Leserahmen codiert als die<br />
des Phosphoproteins (Bellini et al., 1985), während das V-Protein durch das<br />
Editieren der mRNA entsteht. Dabei werden zusätzliche Nukleotide (G) in die<br />
mRNA-Sequenz eingefügt (Cattaneo et al., 1989; Wardrop and Briedis, 1991).<br />
Funktionell sind beide Proteine vermutlich an der Transkriptionsregulation<br />
beteiligt (Escoffier et al., 1999; Patterson et al., 2000; Tober et al., 1998;<br />
Valsamakis et al., 1998). Beide Proteine scheinen weiterhin an der Inhibition<br />
der Interferon-α-Signalleitung beteiligt zu sein (Palosaari et al., 2003; Shaffer et<br />
al., 2003; Takeuchi et al., 2003; Yokota et al., 2003). Tabelle 1.1—2 zeigt eine<br />
Übersicht über die Proteine des MV und deren Funktion.