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Interaktion von Masernviren mit Dendritischen Zellen - OPUS ...

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Einleitung 5<br />

den Transport (Wild and Buckland, 1995). Das F-Protein liegt auf der<br />

Oberfläche der Virionen als Trimer vor.<br />

Die beiden Glykoproteine bilden auf der Oberfläche <strong>von</strong> Viruspartikeln und<br />

infizierten <strong>Zellen</strong> funktionelle Komplexe (Wild et al., 1994; Wild et al., 1991). Die<br />

<strong>Interaktion</strong> zwischen dem F- und dem H-Protein sowie die fusogene Aktivität<br />

werden über den zytoplasmatischen Teil der Proteine und dessen <strong>Interaktion</strong><br />

<strong>mit</strong> dem M-Protein reguliert (Moll et al., 2001; Moll et al., 2002) (Plemper et al.,<br />

2001).<br />

Das Matrixprotein M ist an der Innenseite der Lipidhülle lokalisiert und stellt eine<br />

Verbindung zwischen den Glykoproteinen (Naim et al., 2000; Plemper et al.,<br />

2002) und dem RNP-Komplex dar. Das Matrixprotein spielt eine wichtige Rolle<br />

bei der Freisetzung neu gebildeter Viruspartikel (Cathomen et al., 1998).<br />

Weiterhin ist das M-Protein an der Transkriptionsregulation beteiligt<br />

(Suryanarayana et al., 1994).<br />

Das Nukleokapsidprotein ist das am häufigsten vorkommende MV-Protein. Es<br />

bildet stabile Komplexe <strong>mit</strong> dem Phosphoprotein und ist für die Enkapsidierung<br />

des viralen Genoms verantwortlich.<br />

Das Phosphoprotein ist ein Cofaktor der viralen Polymerase (L) und hat<br />

regulatorische Funktion bei der Transkription (Horikami and Moyer, 1995). Von<br />

der mRNA des P-Proteins werden auch das C- und das V-Protein translatiert.<br />

Die Sequenz für das C-Protein ist in einem anderen Leserahmen codiert als die<br />

des Phosphoproteins (Bellini et al., 1985), während das V-Protein durch das<br />

Editieren der mRNA entsteht. Dabei werden zusätzliche Nukleotide (G) in die<br />

mRNA-Sequenz eingefügt (Cattaneo et al., 1989; Wardrop and Briedis, 1991).<br />

Funktionell sind beide Proteine vermutlich an der Transkriptionsregulation<br />

beteiligt (Escoffier et al., 1999; Patterson et al., 2000; Tober et al., 1998;<br />

Valsamakis et al., 1998). Beide Proteine scheinen weiterhin an der Inhibition<br />

der Interferon-α-Signalleitung beteiligt zu sein (Palosaari et al., 2003; Shaffer et<br />

al., 2003; Takeuchi et al., 2003; Yokota et al., 2003). Tabelle 1.1—2 zeigt eine<br />

Übersicht über die Proteine des MV und deren Funktion.

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