Interaktion von Masernviren mit Dendritischen Zellen - OPUS ...

Einleitung 9
synthetisiert einen vollständigen Positivstrang (Banerjee, 1987; Blumberg and
Kolakofsky, 1981; Lamb, 1996). Die gebildeten Positivstränge werden als
Matrizen zur Bildung neuer negativsträngiger RNA-Genome benutzt. Die neu
gebildeten Ribonukleotidkomplexe werden an die Zellmembran transportiert, wo
sie mit dem M-Protein und den in die Wirtszellmembran eingelagerten F- und H-
Proteinen interagieren und aus der Wirtszelle freigesetzt werden.
1.1.4 Zelluläre Rezeptoren
MV gelangen in ihre Zielzellen durch Interaktion des H-Proteins mit bestimmten
zellulären Rezeptoren. Derzeit sind zwei Rezeptoren bekannt, die von MV als
Eintrittsrezeptoren benutzt werden.
Der Komplementbindungsrezeptor CD46 (membrane cofactor protein, MCP)
wurde als erstes Oberflächenmolekül beschrieben, das mit dem MV-H-
Protein interagiert und den Eintritt von MV in Zellen ermöglicht (Dorig et al.,
1993; Naniche et al., 1993). Dies gilt jedoch nur für Impfstämme oder an das
Wachstum auf Verozellen adaptierte Wildtypisolate. CD46 gehört zur Familie
der Komplementbindungsrezeptoren und wird auf allen kernhaltigen humanen
Zellen exprimiert, nicht jedoch auf Erythrozyten. Die eigentliche Funktion von
CD46 besteht darin, die Bindung der Komplementkomponenten C3b und C4b
an ihre Zielzellen (Liszewski et al., 1991) zu verhindern. Während die
Komplementkomponenten mit den extrazellulären Domänen SCR3 (short
consensus repeats) und SCR4 interagieren, binden MV an die extrazellulären
Domänen SCR1 und SCR2 (Manchester et al., 1995). Es existieren
verschiedene Splicevarianten von CD46, die alle von MV als Eintrittsrezeptoren
benutzt werden können (Manchester et al., 1994).
Weiterhin wurde CD150 (SLAM, signaling lymphocyte activation molecule) als
Eintrittsrezeptor von MV beschrieben (Erlenhoefer et al., 2001; Hsu et al., 2001;
Tatsuo et al., 2000). CD150 wird auf aktivierten T- und B-Zellen (Cocks et al.,