LITERATURVERZEICHNIS Meilhoc, E., Masson, J.M., Teissie, J. (1990). High efficiency transformation of intact yeast cells by electric field pulses. Biotechnology (N Y) 8, 223-227. Mirshahi, M., Borgese, F., Razaghi, A, Scheuring, U., Garcia-Romeu, F., Faure, J.P., Motais, R (1989). Immunological detection of arrestin, a phototransduction regulatory protein, in the cytosol ofnucleated erythrocytes. FEBS Lett 258, 240-243. Mirshahi, M., Razaghi, A., Mirshahi, S.S., Van, T., V, Faure, J.P. (1991a). Immunopurification of an S-antigen-like protein from human platelets. Thromb Res 64,551-558. Mirshahi, M., Nato, A., Razaghi, A, Mirshahi, A., Faure, J.P. (1991b). [Presence of arrestin (S-antigen)-like proteins in vegetable cells]. C R Acad Sci III 312,441-448. Mirshahi, M., Razaghi, A, Vandewalle, A., Cluzeaud, F., Tarraf, M., Faure, J.P. (1992). Immunodetection and localization of protein(s) related to retinal S- antigen (arrestin) in kidney. BioI Cell 76, 175-184. Missiakas, D., Georgopoulos, C. Raina, S. (1994). The Escherichia coli dsbC xprA gene encodes a periplasmic protein involved in disulfide bond formation. EMBO J 13, 2013-2020. Mitchell, D.A., Marshall, T.K., Deschenes, R.I. (1993). Vectors for the inducible overexpression of glutathione S-transferase fusion proteins in yeast. Yeast 9, 715-723. Mitraki, A, & King, J., (1989). Purification of calf prochymosin (prorennin) synthesized in Escherichia coli. Bio/Technology 2,800-804. Moehle, C.M., Aynardi, M.W., Kolodny, M.R, Park, F.I., Jones, E.W. (1987). ProteaseB of Saccharomyces cerevisiae: Isolation and regulation of the PRB1 structural gene. Genetics 115,255-263. Molday, R.S. & Molday, L.L. (1979). Identification and characterization of multiple forms of rhodopsin and minor proteins in frog and bovine rod outer segment disc membranes. Electrophoresis, lectin labeling, and proteolysis studies. J BioI Chern 254, 4653-4660. Mollaaghababa, R, Davidson, F.F., Kaiser, C., Khorana, H.G. (1996). Structure and function in rhodopsin: <strong>Expression</strong> of functional mammalian opsin in Saccharomyces cerevisiae. Proc Nat! Acad Sci USA 93,11482-11486. Muller, F. & Kaupp, U.B. (1998). Signaltransduktion in Sehzellen. Naturwissenschaften 85, 49-61. Murray, A.W. & Szostak, J.W. (1983). Pedigree analysis of plasmid segregation in yeast. Cell 34, 961-970. Nakamachi, Y., Nakamura, M., Fujii, S., Yamamoto, M., Okubo, K. (1998). Oguchi disease with sectoral retinitis pigmentosa harboring adenine deletion at position 1147 in the arrestin gene. Am J Ophthalmol125, 249-251. Nakazawa, M., Wada, Y, Tarnai, M. (1998). <strong>Arrestin</strong> gene mutations in autosomal recessive retinitis pigmentosa. Arch Ophthalmoll16, 498-501. Newton, A.C. & Williams, D.S. (1993). Rhodopsin is the major in situ substrate of protein kinase C in rod outer segments of photoreceptors. J BioI Chern 268, 18181-18186. Nunn, B.J., Baylor, D.A (1982). Visual transduction in retinal rods of the monkey Macaca fascicularis. Nature 299,726-728. Ohguro, H., Palczewski, K., Ericsson, L.H., Walsh, K.A, Johnson, RS. (1993a). Sequential phosphorylation of rhodopsin at multiple sites. Biochemistry 32,5718-5724.
LITERATURVERZEICHNIS Ohguro, H., Chiba, S., Igarashi, Y., Matsumoto, H., Akino, T., Palczewski, K. (1993b). Betaarrestin and arrestin are recognized by autoantibodies in sera from multiple sclerosis patients. Proc Natl Acad Sci USA 90,3241-3245. Ohguro, H., Palczewski, K., Walsh, K.A., Johnson, R.S. (1994). Topographic study of arrestin using differential chemical modifications and hydr<strong>oge</strong>n/deuterium exchange. Protein Sci 3, 2428-2434. Ohguro, H., Van Hooser, J.P., Milam, A.H., Palczewski, K. (1995). Rhodopsin phosphorylation and dephosphorylation in vivo. J Biol Chern 270, 14259-14262. Ohguro, H., Rudnicka-Nawrot, M., Buczylko, J., Zhao, X., Taylor, J.A., Walsh, K.A., Palczewski, K. (1996). Structural and enzymatic aspects of rhodopsin phosphorylation. J Bioi Chern 271, 5215-5224. Onorato, J.1., Palczewski, K., Regan, J.W., Caron, M.G., Lefkowitz, R.J., Benovic, J.L. (1991). Role of acidic amino acids in peptide substrates ofthe beta-adrenergic receptor kinase and rhodopsin kinase. Biochemistry 30, 5118-5125. Oshima, Y. (1982). (In: The molecular biology of the yeast Saccharomyces. Strathern, J.N., Jones, E.W., Broach, J.R., eds., Cold Spring Harbor, New York) Oswald, T., Wende, W., Pingoud, A. Rinas, U. (1994). Comparison of N-terminal affinity fusion domains: effect on expression level and product hetr<strong>oge</strong>neity of recombinant restriction endonuclease EcoRY. Appl Microbiol Biotechnol42, 73-77. Ovchinnikov, I., Abdulaev, N.G., Feigina, M.L, Artamonov, LD., Bogachuk, A.S. (1983). [Visual rhodopsin. Ill. Complete amino acid sequence and topography in a membrane]. Bioorg Khim 9, 1331-1340. Ovchinnikov, Iu.A., Muradov, Kh.G., Feigina, M.Iu., Nazimov, LV., Khoroshilova, N.J. (1986). Cyclic GMP-phosphodiesterase from the cattle retina. Amino acid sequence of the gamma subunit. Dokl Akad Nauk SSSR 287, 1496-1498. Ovchinnikov, Iu.A., Gubanov, V.V., Khramtsov, N.V., Akhmedov, N.B., Ishchenko, K.A. (1987). Cyclic GMP phosphodiesterase from the bovine retina. Amino acid sequence of the alpha-subunit and nucleotide sequence of corresponding cDNA. Dokl Akad Nauk SSSR 296, 487-491. Ovchinnikov, Y., Abdulaev, N.G., Bogachuk, A.S. (1988). Two adjacent cysteine residues in the C-termina1 cytoplasmic fragment of bovine rhodopsin are palmitylated. FEBS Lett 230, 1-5. Palczewski, K., McDowell, J.H., Hargrave, P.A. (1988). Rhodopsin kinase: substrate specificity and factors that influence activity. Biochemistry 27, 2306-2313. Palczewski, K., Arendt, A., McDowell, J.H., Hargrave, P.A. (1989a). Substrate recognition determinants for rhodopsin kinase: studies with synthetic peptides, polyanions, and polycations. Biochemistry 28, 8764-8770. Palczewski, K., McDowell, J.H., Jakes, S., Ingebritsen, T.S., and Hargrave, P.A. (1989b). Regulation of rhodopsin dephosphorylation by arrestin. J Bioi Chern 264, 15770 15773. Palczewski, K., Buczylko, J., Kaplan, M.W., Polans, A.S., Crabb, J.W. (1991a). Mechanism of rhodopsin kinase activation. J BioI Chern 266, 12949-12955. Palczewski, K., Pulvermiiller, A., Buczylko, J., Hofmann, K.P. (1991b). Phosphorylated rhodopsin and heparin induce similar conformational changes in arrestin. J Biol Chern 266,18649-18654.
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