bioquímica 2º bachiller - Colegiomaravillas.com

Apuntes de Bioquímica. © Dpto. Biología Colegio Maravillas
S
A B C P1
- -
P2
+
Estos enzimas se localizan en lugares estratégicos de las vías metabólicas entre varias
vías. P1 puede actuar como ligando inhibidor induciendo un cambio conformacional
que inactiva el enzima (RETROINHIBICIÓN). En general estos procesos suponen un
ahorro energético a la célula ya que así no es necesario sintetizar enzimas que no tengan
un sustrato sobre el que reaccionar.
Los isoenzimas (enzimas que actúan sobre el mismo sustrato pero con cinética
diferente), es otra forma de regulación enzimática.
Los inhibidores son moléculas que disminuyen la actividad de un enzima; puede ser
reversible o irreversible. Los inhibidores reversibles pueden ser a su vez competitivos o
no competitivos:
Inhibición irreversible: Es un veneno catabólico que se une fuertemente al enzima,
destruyéndolo o modificándolo y no pudiendo el enzima recuperar su capacidad
enzimática (venenos catabólicos como el CO).
Inhibición reversible: El complejo enzima- inhibidor se puede deshacer fácilmente:
- Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo ya que
son dos moléculas muy similares espacialmente hablando. Si aumentamos la
concentración de sustrato desaparece el efecto inhibidor.
- No competitiva: El inhibidor no se une al centro activo del enzima sino que
produce un cambio en la conformación del enzima que impide su unión con el
sustrato. Aunque aumentos la concentración del sustrato el resultado es el
mismo.
7.7 Estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas.
Estos dos autores propusieron un
modelo matemático que se ajustaba a
los datos experimentales obtenidos en
laboratorio.
Michaelis Menten
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