bioquímica 2º bachiller - Colegiomaravillas.com

Apuntes de Bioquímica. © Dpto. Biología Colegio Maravillas
completo dotado de dos hendiduras o sitios de fijación; el sitio P, que queda ocupado
por el ARNt Met y el sitio A que está libre para recibir a un segundo ARNt cargado con
su correspondiente aminoácido.
2. Elongación de la cadena polipeptídica.
Se podría definir como la unión sucesiva de aminoácidos que se añaden a la cadena
polipeptídica en el seno de los ribosomas.
Se hace en ciclos de tres fases:
1. El sitio P está ocupado inicialmente por el ARNt Met ; en el sitio A que estaba vacío
se introduce un ARNt cuyo anticodon es complementario de la siguiente tripleta;
interviene el factor de elongación FE-1, la energía para el proceso se obtiene de la
hidrólisis del GTP.
2. La metionina unida mediante su grupo carboxilo COOH al ARNt, rompe su enlace y
se vuelve a asociar mediante un enlace peptídico con el NH2 del segundo
aminoácido. Este paso está catalizado por la peptidil – transferasa, que está
asentada en el ribosoma, De esta manera se forma un dipéptido.
3. Interviene un segundo factor de elongación FE-2 que, utilizando la energía
suministrada por el GTP, obliga a los ribosomas a desplazarse exactamente tres
nucleótidos a lo largo del ARNm (sentido 5’ – 3’). Esto obliga a la expulsión del
ARNt Met del sitio P. De la misma manera el complejo peptidil – ARNt – ARNm va
del sitio A al P. Así pués el sitio A está vacante y dispuesto a recibir otro ARNt.
3. Terminación de la síntesis proteica.
La síntesis de la cadena polipeptídica se detiene cuando, en el momento de producirse la
última traslocación, aparece en el sitio A, uno de los tres codones de terminación
(UAA, UAG, UGA). En este momento un factor protéico de terminación RF se une al
codón de terminación e impide que algún ARNr- aminoacil se aloje en el sitio A, por lo
que el peptidil transferasa se ve obligado a catalizar la transferencia de la cadena
polipeptídica a una molécula de agua.
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