bioquímica 2º bachiller - Colegiomaravillas.com

Apuntes de Bioquímica. © Dpto. Biología Colegio Maravillas
Basándose en el equilibrio:
E + S ES E + P
K1 K2
Siendo k1, k2… constantes de la velocidad de reacción. Cuando la concentración del
sustrato es muy elevada todo el enzima se encuentra formando el complejo ES y la
cantidad que queda de enzima libre es insignificante. La segunda reacción es más lenta
y es la que limita la velocidad ya que el enzima libre puede unirse al sustrato. Si
suponemos que k2 = 0 se llega a la conclusión siguiente:
K1 K2 Vmax [S]
= = keq de aquí dedujeron que: V0 =
K1 + K2 [S] + [E] Km + [S]
Cuando V0 es igual a la mitad de la velocidad
máxima Km = [S], por lo tanto Km es un
indicador de la afinidad del enzima por el
sustrato. Cuanto menor sea Km el enzima será
mejor catalizador para el sustrato S. Los valores
de Km oscilan entre 10 -1 y 10 -7 molar.
A veces es conveniente transformar la ecuación de
Michaelis-Menten en otra, que representada
gráficamente, resulte una recta, es decir, haciendo la
inversa de la ecuación:
1 1 Km 1
= + *
V Vmax Vmax [S]
x = - 1/Km
1/V
y = 1/Vmax
Pendiente = Km/Vmax
1/[S]
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