Chimica propedeutica biochimica di Giordano Perin. Un altro bel ...

Giordano Perin; chimica 6: cinetica chimica
Per quanto riguarda invece la concentrazione del substrato la situazione è decisamente diversa:
In questo caso il grafico illustrante il rapporto
concentrazione/velocità è divisibile in tre aree: v
1. prima parte del grafico, il rapporto è di
proporzionalità diretta.
2. Seconda parte del grafico, la cinetica è
descrivibile come di ordine misto.
3. Si tratta in questo caso di una cinetica di
ordine zero, la velocità risulta costante Vmax / 2
rispetto alla concentrazione del
substrato.
Nonostante la complessità della cinetica la reazione
risponde alla seguente equazione:
V max
V0 = Vmax[S] / kM+[S]
la kM è la costante di Micaelis­Menten, scopritore dell'equazione, in particolare la costante di
micaelis menten coincide numericamente con il punto in cui la velocità della reazione è esattamente
la metà della velocità massima; in particolare Vmax è il numero delle molecole di substrato
trasformate da una molecola di enzima in un secondo, si tratta di fatto dell'asintoto del grafico.
MODALITÀ DI UNA REAZIONE ENZIMATICA: si tratta di una modalità generalmente
standardizzata anche se avviene in modi diversi e luoghi diversi:
1. il substrato incontra l'enzima e si unisce a lui.
2. L'enzima e il substrato vanno a creare il complesso enzima­substrato.
3. Il substrato trasformatosi in prodotto diviene incompatibile con l'enzima, quindi se ne
separa.
Ii meccanismo che provoca la formazione di una tale cinetica di reazione è molto semplice: i siti
attivi dell'enzima sono presenti in numero limitato, di conseguenza una volta occupati tutti i siti
attivi, la reazione non procede fintanto che non si libera un sito, questo fenomeno viene definito
SATURAZIONE DA SUBSTRATO.
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