SOUCHES AFRICAINES DU VIRUS DE LA ROUGEOLE : ETUDE ...

I.Le virus de la rougeole
4. Structure et fonction des protéines du VR
peptide-fusion, et l’autre, plus proche de la région transmembranaire, contient un motif
« leucine zipper ». Ce dernier est très important car la mutation des leucines dans ce motif
affecte la fusion (Buckland et al., 1992). De plus, le fragment F1 comporte une région riche
en cystéines (résidus 337 à 381) qui est impliquée dans l’interaction avec la protéine H (Wild
et al., 1994).
Le fragment F2 comporte une séquence-signal d'environ 28 résidus en son extrémité
N-terminale. De plus, il possède tous les sites de N-glycosylation (résidus asparagine 29, 61 et
67), la glycosylation étant importante pour le transport vers la surface cellulaire. La mutation
de ces asparagines altère la conformation de F et la capacité fusogénique de la protéine
(Alkhatib et al., 1994b). Présente au niveau de la membrane sous forme de trimère, la protéine
de fusion agit conjointement avec l'hémagglutinine au moment de la fusion membranaire
(Wild et al., 1991).
I.4.5. L'hémagglutinine (H)
L'hémagglutinine est une glycoprotéine transmembranaire de type II. C'est la protéine
d'attachement du virus au récepteur cellulaire. Contrairement aux virus parainfluenza et aux
rubulavirus, la protéine d’attachement des morbillivirus ne possède pas d’activité
neuraminidase ou estérase. La protéine H comporte dans son ectodomaine 13 résidus de
cystéine très conservés entre les paramyxovirus. Parmi ceux–ci, les résidus
287,300,381,394,494, 579, et 583 auraient un rôle important dans l’oligomérisation, le
repliement de la protéine et participeraient probablement à la formation des ponts disulfures
inter et intramoléculaire (Hu & Norrby, 1995). La protéine H est présente à la surface du
virion sous forme de tétramère constitué de deux dimères. Les dimères sont formés de deux
protéines reliées entre elles par des ponts disulfures et sont associés en tétramères grâce à des
liaisons non covalentes. La protéine H aurait cinq sites potentiels de N-glycosylation
(Alkhatib & Briedis, 1986). La glycosylation au niveau du résidu 215 serait hétérogène, ce
qui pourrait expliquer l’observation régulière de deux types de protéines H sur gel de
polyacrylamide (Ogura et al., 1991). La glycosylation est nécessaire pour le repliement,
l’antigénicité, la dimérisation et l’exportation de la protéine de l’appareil de Golgi vers la
menbrane cellulaire.
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