MODULO 2 – ENZIMI CARATTERISTICHE ... - life and fitness

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A sua volta, il substrato va incontro a modifiche conformazionali e assume le caratteristiche dello stato di transizione. L’energia libera rilasciata dalla serie di interazioni deboli che determinano la formazione del complesso ES consente la riduzione dell’energia di attivazione necessaria per il raggiungimento dello stato di transizione. Il sito attivo dell’enzima, mediante l’energia di legame liberata nell’interazione con il substrato, determina sia il potere catalitico che la specificità dell’enzima stesso. Fattori che influenzano la cinetica enzimatica Temperatura: Come per le reazioni che avvengono in assenza di enzima, anche per quelle catalizzate da enzimi l’incremento di temperatura, aument<strong>and</strong>o l’energia cinetica delle molecole reagenti, comporta una maggiore velocità di reazione. Tuttavia, in presenza di enzima, l’innalzamento progressivo della temperatura provoca ad un certo punto la denaturazione dell’enzima, ovvero la perdita della sua struttura tridimensionale, essenziale per la funzionalità della molecola. Qu<strong>and</strong>o questo avviene l’attività catalitica risulta completamente annullata. E’ evidente che nell’uomo (a differenza di altri organismi viventi) i cambiamenti di temperatura compatibili con la vita sono così limitati che poco incidono sulle sue reazioni chimiche, sia in assenza che in presenza di enzima. PH: Anche il pH è un parametro che può modificare la velocità di reazioni enzimatiche. La maggior parte degli enzimi presenta attività ottimale ad un valore di pH compreso tra 5 e 9 e lo scostamento verso valori estremi di acidità o basicità determina denaturazione o comunque alterazione della carica netta dell’enzima, e in particolar modo dei gruppi del sito attivo, con conseguente perdita di attività.
La concentrazione dell'enzima: La velocità di una reazione chimica catalizzata da un enzima è generalmente proporzionale alla concentrazione dell’enzima stesso. All’interno delle cellule la concentrazione degli enzimi è notevolmente inferiore alla concentrazione dei substrati, e quindi piccole modifiche della quantità di enzima disponibile si riflettono significativamente sulla velocità di trasformazione dei substrati in prodotti. La concentrazione del substrato: In un sistema in vitro (in laboratorio) è facile osservare come la quantità di substrato [S], tenute costanti tutte le altre condizioni, sia in grado di influenzare la velocità delle reazioni enzimatiche. Ai fini sperimentali si misura la velocità iniziale (Vi) della reazione e si osserva come cambi al variare di [S]: come evidenziato dal grafico nella figura, Vi aumenta progressivamente al crescere di [S] fino al momento in cui si raggiunge un valore massimo (Vmax) che non risulta ulteriormente incrementabile da aggiunte di ulteriore S.
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