MODULO 2 – ENZIMI CARATTERISTICHE ... - life and fitness

More documents

Recommendations

Info

Un inibitore non competitivo si lega invece ad un sito diverso da quello che riconosce il substrato e riduce o blocca l’attività dell’enzima. Questo può legare normalmente il substrato (la K m dell’enzima rimane quindi invariata), ma non può catalizzarne la trasformazione in prodotto; la Vmax della reazione è conseguentemente inferiore a quella ottenibile in assenza di enzima competitivo. Inibitori enzimatici come farmaci. Molti farmaci esplicano la propria azione in quanto inibitori enzimatici. Un esempio importante e famoso è il farmaco penicillina, un inibitore irreversibile di un enzima batterico (glicopeptide transferasi) essenziale per la sintesi della parte batterica.
La penicillina è strutturalmente simile al substrato di questo enzima (il peptide con due amino acidi D- alanina terminali) e si lega quindi al suo sito attivo. L’interazione enzima/penicillina è tuttavia molto forte e forma un intermedio molto stabile e praticamente non scalzabile dal substrato reale. Per questo la penicillina è definita anche un substrato suicida, che blocc<strong>and</strong>o irreversibilmente l’enzima glicopeptide transferasi determina la morte di batteri in divisione. Riepilogo Gli enzimi modificano sensibilmente la velocità di reazione senza tuttavia modificare la variazione di energia libera e quindi l’equilibrio della reazione stessa. La prima tappa della catalisi è la formazione del complesso ES, mediata dall’interazione complementare tra sito attivo e substrato. Questo comporta un (1) aumento della concentrazione locale dei substrati, (2) il loro corretto orientamento ai fini della trasformazione, (3) una tensione di deformazione, che nell’insieme portano alla riduzione dell’energia di attivazione relativa allo stato di transizione. La temperatura, il pH, la concentrazione dell’enzima e del substrato, la presenza di inibitori possono influenzare l’attività catalitica degli enzimi. Il modello di Michaelis-Menten spiega le proprietà cinetiche di molti enzimi.
Page 1 and 2: MODULO 2 - ENZIMI CARATTERISTICHE G
Page 3 and 4: Coenzimi I coenzimi sono molecole i
Page 5 and 6: Solo una perfetta complementarietà
Page 7 and 8: approssimativa; l’interazione ini
Page 9 and 10: Riepilogo Gli enzimi sono proteine
Page 11 and 12: Molte reazioni, pur possedendo Δ G
Page 13 and 14: Questo fa sì che in presenza di un
Page 15 and 16: Tensione di deformazione Secondo il
Page 17 and 18: La concentrazione dell'enzima: La v
Page 19 and 20: () quando [S] è molto bassa (numer
Page 21: Gli inibitori reversibili possono e
Page 25 and 26: Come evidenzia il grafico, questo n
Page 27 and 28: La regolazione allosterica. L’eff
Page 29 and 30: Esempio di controllo allosterico: l
Page 31 and 32: La regolazione tramite proteolisi p
Page 33 and 34: Coenzimi Spesso l’attività degli
Page 35 and 36: achitismi resistenti all’apporto
Page 37 and 38: Il ruolo di questi coenzimi nelle r
Page 39 and 40: A differenza dei coenzimi nicotinam
Page 41 and 42: Biotina. La biotina è una vitamina
Page 43 and 44: Vitamina C. L’acido ascorbico o v
Page 45 and 46: Vitamina D. La vitamina D è una so

MODULO 2 – ENZIMI CARATTERISTICHE ... - life and fitness

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?