MODULO 2 – ENZIMI CARATTERISTICHE ... - life and fitness

La regolazione tramite modifiche covalenti. Una vasta classe di enzimi regolatori viene invece modulata
tramite modifiche covalenti della proteina. La fosforilazione/defosforilazione di enzimi rappresenta
certamente il meccanismo di regolazione più comune.
Si tratta di processi transitori e reversibili in cui un gruppo fosfato viene legato o distaccato da un residuo
di serina, treonina o tirosina della catena aminoacidica di un enzima. Nel caso della formazione dell’estere
fosforico, il gruppo fosfato proviene da una molecola di adenosintrifosfato (ATP) o da un’analoga molecola
trifosfato. Tale reazione è catalizzata da enzimi come protein chinasi. Il distacco del fosfato dalla catena
aminoacidica è un processo termodinamicamente spontaneo e catalizzato da proteine definite
fosfoproteinfosfatasi.
La rapidità con cui un enzima può passare da uno stato all’altro rende tale meccanismo di estrema
importanza per la regolazione enzimatica; consente infatti di innescare rapidamente un’attività catalitica
rispondendo in tempo reale ai mutati bisogni cellulari, per poi poter tornare altrettanto rapidamente allo
stato basale. È bene ricordare che non esiste una corrispondenza univoca tra stato di fosforilazione degli
enzimi e loro attività: ovvero il trasferimento di fosfati su enzimi determina attivazione per alcuni di essi
ed inattivazione per altri.
Se la fosforilazione/defosforilazione rappresenta il meccanismo più diffuso di modifica covalente e
reversibile di enzimi, esistono modalità di regolazione mediate dal di trasferimento di gruppi chimici diversi
dal fosfato; tra queste possiamo ricordare l’adenilizaione (trasferimento di AMP), l’uridilazione
(trasferimento di UMP, nucleotide simile all’AMP, in cui l’adenina è sosttutita dall’uracile) e la metilazione
(trasferimento di metili).